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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2q9f | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human cytochrome P450 46A1 in complex with cholesterol-3-sulphate | ||||||
![]() | Cytochrome P450 46A1 | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / CYP46A1 / P450 46A1 / P450 / MONOOXYGENASE / CHOLESTEROL METABOLIC ENZYME / HEME / cholesterol-3-sulphate | ||||||
機能・相同性 | ![]() cholesterol 24-hydroxylase / cholesterol 24-hydroxylase activity / protein localization to membrane raft / testosterone 16-beta-hydroxylase activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / progesterone metabolic process / sterol metabolic process / bile acid biosynthetic process / regulation of long-term synaptic potentiation / steroid hydroxylase activity ...cholesterol 24-hydroxylase / cholesterol 24-hydroxylase activity / protein localization to membrane raft / testosterone 16-beta-hydroxylase activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / progesterone metabolic process / sterol metabolic process / bile acid biosynthetic process / regulation of long-term synaptic potentiation / steroid hydroxylase activity / Endogenous sterols / cholesterol catabolic process / xenobiotic metabolic process / presynapse / nervous system development / postsynapse / iron ion binding / dendrite / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | White, M.A. / Mast, N.V. / Johnson, E.F. / Stout, C.D. / Pikuleva, I.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of substrate-bound and substrate-free cytochrome P450 46A1, the principal cholesterol hydroxylase in the brain. 著者: Mast, N. / White, M.A. / Bjorkhem, I. / Johnson, E.F. / Stout, C.D. / Pikuleva, I.A. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008 タイトル: Use of complementary cation and anion heavy-atom salt derivatives to solve the structure of cytochrome P450 46A1. 著者: White, M.A. / Mast, N. / Bjorkhem, I. / Johnson, E.F. / Stout, C.D. / Pikuleva, I.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 108.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 81.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 20.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 52125.086 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 51-500 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 139分子 ![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/C3S.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/C3S.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-PO4 / | ||
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#3: 化合物 | ChemComp-HEM / | ||
#4: 化合物 | ChemComp-C3S / | ||
#5: 化合物 | ChemComp-GOL / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: PEG8000, Potassium Phosphate, Glycerol, NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月30日 詳細: FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING), SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT MONOCHROMATOR (HO RIZONTAL FOCUSING) |
放射 | モノクロメーター: SIDE SCATTERING BENT CUBE- ROOT I-BEAM SINGLE CRYSTAL, ASYMMETRIC CUT 4.965 DEGS プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97945 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→44.68 Å / Num. all: 42756 / Num. obs: 42756 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 14.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.97 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: Refmac5 and TLS used in intermediate refinement steps. TLS not used in CNS refinement. TLS groups determined using the TLSMD server. TLSMD REF: J Painter & E A Merritt (2006) J. Appl. Cryst. ...詳細: Refmac5 and TLS used in intermediate refinement steps. TLS not used in CNS refinement. TLS groups determined using the TLSMD server. TLSMD REF: J Painter & E A Merritt (2006) J. Appl. Cryst. 39, 109-111. PMB used in all CNS refinements: PMB BOND target set to 0.020, PMB Variable Sigma-B used default parameters. PMB Hydrogen bond restraints not used. PMB Local scale reject set to 30 sigma, PMB Local Scale rejected 213 reflections of 42738, PMB Local Scale rejected reflections test flag+=90. PMB Local Scale (h,k,l) box sizes = +/- 4 3 5, PMB Local Scale maximum scale used (localscale method): 15.179, PMB Local Scale minimum scale used (localscale method): 6.502
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.8114 Å2 / ksol: 0.360044 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.9 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→43.08 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 20
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Xplor file |
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