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万見
- PDB-2q5l: X-ray structure of phenylpyruvate decarboxylase in complex with 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q5l
タイトルX-ray structure of phenylpyruvate decarboxylase in complex with 2-(1-hydroxyethyl)-3-deaza-ThDP
要素PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
キーワードLYASE / thiamine diphosphate / asymmetric dimer of dimers / open active site loop / covalent intermediate analogue
機能・相同性
機能・相同性情報


auxin biosynthetic process / indolepyruvate decarboxylase / indolepyruvate decarboxylase activity / aromatic amino acid family catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / pyruvate decarboxylase activity / thiamine pyrophosphate binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Indole-3-pyruvate decarboxylase / : / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains ...Indole-3-pyruvate decarboxylase / : / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R1T / Chem-S1T / Indole-3-pyruvate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Azospirillum brasilense (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Versees, W. / Spaepen, S. / Wood, M.D. / Leeper, F.J. / Vanderleyden, J. / Steyaert, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Molecular mechanism of allosteric substrate activation in a thiamine diphosphate-dependent decarboxylase.
著者: Versees, W. / Spaepen, S. / Wood, M.D. / Leeper, F.J. / Vanderleyden, J. / Steyaert, J.
履歴
登録2007年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Authors state there is an error in the database sequence. The correct residue at position 327 is ARG.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
B: PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,82712
ポリマ－120,6542
非ポリマー2,17310
水18,1951010
1
A: PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
B: PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子

A: PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
B: PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,65424
ポリマ－241,3074
非ポリマー4,34620
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10450 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area35220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.978, 179.050, 120.858
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-4397-

HOH

21B-4464-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operation: -x,y,-1/2-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PHENYLPYRUVATE DECARBOXYLASE / PPDC


分子量: 60326.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azospirillum brasilense (バクテリア)
遺伝子: ipdC / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus-RP / 参照: UniProt: P51852, phenylpyruvate decarboxylase

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非ポリマー , 6種, 1020分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-S1T / 2-{4-[(4-AMINO-2-METHYLPYRIMIDIN-5-YL)METHYL]-5-[(1S)-1-HYDROXYETHYL]-3-METHYL-2-THIENYL}ETHYL TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE / 2-[(1S)-1-HYDROXYETHYL]-3-DEAZA-THDP


分子量: 467.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N3O8P2S
#5: 化合物 ChemComp-R1T / 2-{4-[(4-AMINO-2-METHYLPYRIMIDIN-5-YL)METHYL]-5-[(1R)-1-HYDROXYETHYL]-3-METHYL-2-THIENYL}ETHYL TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE / 2-[(1R)-1-HYDROXYETHYL]-3-DEAZA-THDP


分子量: 467.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N3O8P2S
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1010 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG4000, 10% glycerol, 100 mM Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8157 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月1日
放射モノクロメーター: Si[111], horizontally focussing / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8157 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→32.5 Å / Num. all: 92575 / Num. obs: 90993 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 19.24 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 9173 / Rsym value: 0.44 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2NXW

2nxw


解像度: 1.85→32.5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 4544 -RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.17 90993 98.4 %-
all-92441 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7933 0 132 1010 9075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.458
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0089
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.86 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2241 79
Rwork0.2362 -
obs-1750

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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