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万見
- PDB-2pw1: Crystal structure of the HIV-1 Cross Neutralizing Monoclonal Anti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pw1
タイトルCrystal structure of the HIV-1 Cross Neutralizing Monoclonal Antibody 2F5 in complex with gp41 Peptide ELDKWNSL
要素
  • 2F5 Fab fragment heavy chain
  • 2F5 Fab fragment light chain
  • peptide epitope
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIV-1 / 2F5 / gp41 / neutralizing antibody
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bryson, S. / Julien, J.-P. / Hynes, R.C. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2009
タイトル: Crystallographic definition of the epitope promiscuity of the broadly neutralizing anti-human immunodeficiency virus type 1 antibody 2F5: vaccine design implications.
著者: Bryson, S. / Julien, J.P. / Hynes, R.C. / Pai, E.F.
履歴
登録2007年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2F5 Fab fragment heavy chain
B: 2F5 Fab fragment light chain
C: peptide epitope


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3543
ポリマ－49,3543
非ポリマー00
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4620 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.100, 65.200, 175.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The heavy chain and the light chain of the antibody assemble to form the 2F5 Fab fragment. the biological unit is identical to the asymmetric unit.

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要素

#1: 抗体 2F5 Fab fragment heavy chain


分子量: 23363.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 2F5 Fab fragment light chain


分子量: 24985.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド peptide epitope


分子量: 1005.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M NaCitrate, AS 1.6M, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→45 Å / Num. all: 21089 / Num. obs: 20317 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 33.2 Å2 / Rsym value: 0.135
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 2972 / Rsym value: 0.352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→43.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1201898.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1037 5.1 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 20317 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.9517 Å2 / ksol: 0.370182 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å20 Å20 Å2
2--3 Å20 Å2
3----2.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3381 0 0 174 3555
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d29
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.41
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 163 5.2 %
Rwork0.3 2972 -
obs--90.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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