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- PDB-2pvb: PIKE PARVALBUMIN (PI 4.10) AT LOW TEMPERATURE (100K) AND ATOMIC R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pvb
タイトルPIKE PARVALBUMIN (PI 4.10) AT LOW TEMPERATURE (100K) AND ATOMIC RESOLUTION (0.91 A).
要素PROTEIN (PARVALBUMIN)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CALCIUM BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axon terminus / axon / dendrite / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Parvalbumin / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...Parvalbumin / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / AMMONIUM ION / Parvalbumin beta
類似検索 - 構成要素
生物種Esox lucius (ノーザンパイク)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 0.91 Å
データ登録者Declercq, J.P. / Evrard, C.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the EF-hand parvalbumin at atomic resolution (0.91 A) and at low temperature (100 K). Evidence for conformational multistates within the hydrophobic core.
著者: Declercq, J.P. / Evrard, C. / Lamzin, V. / Parello, J.
#1: ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 1999
タイトル: A Crystal of a Typical EF-Hand Protein Grown Under Microgravity Diffracts X- Rays Beyond 0.9 A Resolution
著者: Declercq, J.P. / Evrard, C. / Carter, D.C. / Wright, B.S. / Etienne, G. / Parello, J.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: X-Ray Structure of a New Crystal Form of Pike 4.10 Beta Parvalbumin
著者: Declercq, J.P. / Tinant, B. / Parello, J.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Ionic Interactions with Parvalbumins. Crystal Structure Determination of Pike 4.10 Parvalbumin in Four Different Ionic Environments
著者: Declercq, J.P. / Tinant, B. / Parello, J. / Rambaud, J.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Crystal Structure Determination and Refinement of Pike 4.10 Parvalbumin (Minor Component from Esox Lucius)
著者: Declercq, J.P. / Tinant, B. / Parello, J. / Etienne, G. / Huber, R.
履歴
登録1998年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PARVALBUMIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6206
ポリマ－11,4301
非ポリマー1905
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.030, 49.810, 34.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PARVALBUMIN)


分子量: 11429.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: (PIKE PI 4.10) / 由来: (天然) Esox lucius (ノーザンパイク) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P02619
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ACETYL IS COVALENTLY ATTACHED TO THE N-TERMINAL SERINE BY AN AMIDE LINKAGE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.2 % / 解説: STRUCTURE PREVIOUSLY SOLVED AT 1.75 A
結晶化手法: vapor diffusion - sitting drop in microgravity / pH: 8
詳細: SITTING DROP, MICROGRAVITY CONDITIONS PROTEIN SOLUTION : 27 MG/ML, 0.02% (W/V) NAN3 RESERVOIR : 2.4M AMMONIUM SULFATE 0.03%(W/V) EDTA, 0.02% (W/V) NAN3 TRIS BUFFER (PH 8.0) DROP : 10 MICROL. ...詳細: SITTING DROP, MICROGRAVITY CONDITIONS PROTEIN SOLUTION : 27 MG/ML, 0.02% (W/V) NAN3 RESERVOIR : 2.4M AMMONIUM SULFATE 0.03%(W/V) EDTA, 0.02% (W/V) NAN3 TRIS BUFFER (PH 8.0) DROP : 10 MICROL. PROTEIN SOLUTION + 10 MICROL. RESERVOIR, vapor diffusion - sitting drop in microgravity
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: under microgravity, Declercq, J.P., (1999) J.Cryst.Growth, 196, 595.
PH range low: 8.25 / PH range high: 7.75
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.02 %sodium azide1drop
225-35 mg/mlprotein1drop
32.25-2.40 Mammonium sulfate1reservoir
40.3 mg/mlEDTA1reservoir
5Tris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9096
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: SEGMENTED MIRROR
放射モノクロメーター: BENT SINGLE-CRYSTAL GERMANIUM TRIANGULAR MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9096 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.91→25 Å / Num. obs: 63698 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 3.6 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 0.91→0.92 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 12.4 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 481972 / Rmerge(I) obs: 0.036

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 1PVB

1pvb


解像度: 0.91→25 Å / Num. parameters: 9883 / Num. restraintsaints: 12405 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1317 3187 5 %RANDOM, 5%
all0.1098 63698 --
obs0.1095 -99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 16 / Occupancy sum hydrogen: 784 / Occupancy sum non hydrogen: 1025
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.91→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数873 0 6 217 1096
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.335
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.093
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.102
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.061
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.11 / Rfactor Rfree: 0.132 / Rfactor Rwork: 0.109
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.10.102
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 0.91 Å / 最低解像度: 0.94 Å / Rfactor all: 0.132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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