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- PDB-2prz: S. cerevisiae orotate phosphoribosyltransferase complexed with OMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2prz
タイトルS. cerevisiae orotate phosphoribosyltransferase complexed with OMP
要素Orotate phosphoribosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / ALPHA BETA / OPRTase-OMP complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine ribonucleoside biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Orotate phosphoribosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.895 Å
データ登録者Gonzalez-Segura, L. / Hurley, T.D. / McClard, R.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Ternary complex formation and induced asymmetry in orotate phosphoribosyltransferase.
著者: Gonzalez-Segura, L. / Witte, J.F. / McClard, R.W. / Hurley, T.D.
履歴
登録2007年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Orotate phosphoribosyltransferase 1
B: Orotate phosphoribosyltransferase 1
C: Orotate phosphoribosyltransferase 1
D: Orotate phosphoribosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,37212
ポリマ－98,7584
非ポリマー1,6158
水8,017445
1
A: Orotate phosphoribosyltransferase 1
B: Orotate phosphoribosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1866
ポリマ－49,3792
非ポリマー8074
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
手法PISA
2
C: Orotate phosphoribosyltransferase 1
D: Orotate phosphoribosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1866
ポリマ－49,3792
非ポリマー8074
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.063, 99.475, 111.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Orotate phosphoribosyltransferase 1 / OPRT 1 / OPRTase 1


分子量: 24689.439 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: URA5, PYR5 / プラスミド: pREJ2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CS101-4UI / 参照: UniProt: P13298, orotate phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-OMP / OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / オロチジン5′-りん酸


分子量: 368.191 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N2O11P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.31 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 28% PEG 6000, 0.08M magnesium acetate, 0.1M Tris HCl, 2.5mM magnesium chloride, 5.0mM OMP, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→50 Å / Num. all: 77826 / Num. obs: 74091 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 27.025 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.048 / Χ2: 1.044 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.89→1.96 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 5115 / Rsym value: 0.376 / Χ2: 0.86 / % possible all: 66.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PRY (S. cerevisiae OPRTase apo form)

2pry


解像度: 1.895→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.182 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3715 5 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.23 73711 95.82 %-
all-76926 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.996 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.92 Å20 Å20 Å2
2--1.16 Å20 Å2
3----2.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.895→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6656 0 100 445 7201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0226852
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0461.9939257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0345855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.59125.217276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.849151238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.751524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024968
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.23407
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.24865
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2519
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1250.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4991.54420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8726845
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.08132780
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7454.52412
LS精密化 シェル解像度: 1.895→1.944 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 233 -
Rwork0.337 3686 -
obs-3919 69.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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