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- PDB-2pnj: Crystal structure of human ferrochelatase mutant with Phe 337 rep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pnj
タイトルCrystal structure of human ferrochelatase mutant with Phe 337 replaced by Ala
要素Ferrochelatase, mitochondrial
キーワードLYASE / FERROCHELATASE / F337A Mutant / FE2S2 CLUSTER / HEME BIOSYNTHESIS / PROTOHEME FERRO-LYASE / MATURE LENGTH / PROTEOLYTICALLY PROCESSED MITOCHONDRIAL INNER MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by heme / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / response to insecticide / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme B biosynthetic process ...protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by heme / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / response to insecticide / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme B biosynthetic process / very-low-density lipoprotein particle assembly / ferrochelatase activity / heme A biosynthetic process / response to methylmercury / response to arsenic-containing substance / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to light stimulus / Mitochondrial protein degradation / cholesterol metabolic process / cellular response to dexamethasone stimulus / erythrocyte differentiation / generation of precursor metabolites and energy / response to lead ion / ferrous iron binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / heme binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ferrochelatase / Ferrochelatase, active site / Ferrochelatase, C-terminal / Ferrochelatase, N-terminal / Ferrochelatase / Ferrochelatase signature. / Rossmann fold - #1400 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLIC ACID / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Ferrochelatase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Dailey, H.A. / Wu, C.-K. / Horanyi, P. / Medlock, A.E. / Najahi-Missaoui, W. / Burden, A.E. / Dailey, T.A. / Rose, J.P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Altered orientation of active site residues in variants of human ferrochelatase. Evidence for a hydrogen bond network involved in catalysis
著者: Dailey, H.A. / Wu, C.-K. / Horanyi, P. / Medlock, A.E. / Najahi-Missaoui, W. / Burden, A.E. / Dailey, T.A. / Rose, J.P.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The 2.0 A Structure of Human Ferrochelatase, the Terminal Enzyme of Heme Biosynthesis
著者: Wu, C.K. / Dailey, H.A. / Rose, J.P. / Burden, A. / Sellers, V.M. / Wang, B.-C.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1999
タイトル: Human Ferrochelatase: Crystallization, Characterization of the [2Fe-2S] Cluster and Determination that the Enzyme is a Homodimer
著者: Burden, A.E. / Wu, C.-K. / Dailey, T.A. / Busch, J.L.H. / Dhawan, I.K. / Rose, J.P. / Wang, B.C. / Dailey, H.A.
履歴
登録2007年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferrochelatase, mitochondrial
B: Ferrochelatase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,92010
ポリマ－82,1172
非ポリマー2,8038
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area27240 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.686, 94.052, 113.276
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 65 - 423 / Label seq-ID: 1 - 359

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Ferrochelatase, mitochondrial / E.C.4.99.1.1 / Protoheme ferro-lyase / Heme synthetase


分子量: 41058.254 Da / 分子数: 2 / 断片: Mature Protein / 変異: R115L, F337A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FECH / プラスミド: PHDTF20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P22830, EC: 4.99.1.1
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物
ChemComp-CHD / CHOLIC ACID / コ-ル酸


分子量: 408.571 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: MICROBATCH UNDER OIL (70:30 PARAFFIN/SILICONE OIL MIXTURE) METHO USING 2 microliter DROPS CONTAINING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (64 MG/ML IN 50 MM TRIS MOPS, 0.1M KCL, 1% NA-CHOLATE, ...詳細: MICROBATCH UNDER OIL (70:30 PARAFFIN/SILICONE OIL MIXTURE) METHO USING 2 microliter DROPS CONTAINING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (64 MG/ML IN 50 MM TRIS MOPS, 0.1M KCL, 1% NA-CHOLATE, 250 MM IMIDAZOLE, PH 8.1) AND PRECIPITANT SOLUTION (0.2 M SODIUM ACETAT TRI HYDRATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE, PH 6.5 IN 30%W/V POLYETHYL GLYCOL 8000 (HAMPTON CRYSTAL SCREEN I-28, HAMPTON RESEARCH), pH 6.50, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月18日 / 詳細: ROSENBAUM
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 58933 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 17.5 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 25.23
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Mean I/σ(I) obs: 3.39 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
REFMAC5.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: 1HRK

1hrk


解像度: 2.35→43.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 6.661 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25332 1944 5 %RANDOM
Rwork0.19168 ---
all0.19473 36722 --
obs0.19473 36722 96.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.034 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→43.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5642 0 182 342 6166
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225978
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.822.0128163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.825707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.65723.828256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.3515993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8541538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2942
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024388
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.22804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.24140
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0930.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8651.53686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.39225782
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2632603
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3834.52377
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2811 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.240.5
medium thermal0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 145 -
Rwork0.2 2711 -
obs--97.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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