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- PDB-2pi2: Full-length Replication protein A subunits RPA14 and RPA32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pi2
タイトルFull-length Replication protein A subunits RPA14 and RPA32
要素
  • Replication protein A 14 kDa subunit
  • Replication protein A 32 kDa subunit
キーワードREPLICATION / DNA BINDING PROTEIN / full-length RPA14/32 / ssDNA binding protein / OB-fold / Dioxane
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / PML body / Dual Incision in GG-NER / Meiotic recombination / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Deng, X. / Borgstahl, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of the Full-length Human RPA14/32 Complex Gives Insights into the Mechanism of DNA Binding and Complex Formation.
著者: Deng, X. / Habel, J.E. / Kabaleeswaran, V. / Snell, E.H. / Wold, M.S. / Borgstahl, G.E.
履歴
登録2007年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 32 kDa subunit
B: Replication protein A 32 kDa subunit
C: Replication protein A 32 kDa subunit
D: Replication protein A 32 kDa subunit
E: Replication protein A 14 kDa subunit
F: Replication protein A 14 kDa subunit
G: Replication protein A 14 kDa subunit
H: Replication protein A 14 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,92912
ポリマ－181,5778
非ポリマー3524
水4,396244
1
A: Replication protein A 32 kDa subunit
E: Replication protein A 14 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4823
ポリマ－45,3942
非ポリマー881
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Replication protein A 32 kDa subunit
F: Replication protein A 14 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4823
ポリマ－45,3942
非ポリマー881
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA, PQS
3
C: Replication protein A 32 kDa subunit
G: Replication protein A 14 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4823
ポリマ－45,3942
非ポリマー881
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area11930 Å2
手法PISA, PQS
4
D: Replication protein A 32 kDa subunit
H: Replication protein A 14 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4823
ポリマ－45,3942
非ポリマー881
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11710 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.485, 139.826, 171.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Replication protein A 32 kDa subunit / RP-A / RF-A / Replication factor-A protein 2 / p32 / p34


分子量: 29276.795 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA2, REPA2, RPA32 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P15927
#2: タンパク質
Replication protein A 14 kDa subunit / RP-A / RF-A / Replication factor-A protein 3 / p14


分子量: 16117.456 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA3, REPA3, RPA14 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P35244
#3: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% dioxane, 0.1 M MES pH 6.5, 39% saturated ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 170250 / Num. obs: 162767 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 1.7 / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.59

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QUQ

1quq


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 3.585 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25487 6579 5 %RANDOM
Rwork0.23208 ---
obs0.23324 124950 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.137 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å20 Å2
2---0.78 Å20 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7612 0 24 244 7880
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227779
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.96710537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9245960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.42124.8325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.72151383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4761534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.23289
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.25252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1340.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.951.55019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60827936
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.73933089
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7814.52601
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 491 -
Rwork0.297 9042 -
obs--98.59 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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