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- PDB-2ijm: Crystal Structure of Focal Adhesion Kinase Domain with 2 molecule... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ijm
タイトルCrystal Structure of Focal Adhesion Kinase Domain with 2 molecules in the Asymmetric Unit Complexed with ADP and ATP
要素Focal Adhesion Kinase 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / kinase catalytic domain
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / regulation of protein phosphorylation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of fibroblast migration / regulation of GTPase activity / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of wound healing / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / ephrin receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / regulation of cell adhesion / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / axon guidance / placenta development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / molecular function activator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell motility / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / integrin binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / cell migration / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin binding / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / angiogenesis / protein phosphatase binding / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cilium / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.187 Å
データ登録者Lee, C.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Focal Adhesion Kinase Catalytic Domain Complexed with ATP and Novel 7H-Pyrrolo [2,3-d] pyrimidine Inhibitor Scaffolds
著者: Andersen, C.B. / Ng, K. / Ficarro, S. / Vu, C. / Choi, H.-S. / He, Y. / Spraggon, G. / Gray, N. / Lee, C.C.
履歴
登録2006年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal Adhesion Kinase 1
B: Focal Adhesion Kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3974
ポリマ－64,4622
非ポリマー9342
水3,315184
1
A: Focal Adhesion Kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7382
ポリマ－32,2311
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Focal Adhesion Kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6582
ポリマ－32,2311
非ポリマー4271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.432, 51.645, 66.544
Angle α, β, γ (deg.)99.81, 103.55, 90.69
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Focal Adhesion Kinase 1 / E.C.2.7.10.2 / FADK 1 / pp125FAK / Protein-tyrosine kinase 2


分子量: 32231.170 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% (v/v) PEG-600, 10% glycerol, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.05M Li2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月10日 / 詳細: CURVED SI (111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.187→34.3 Å / Num. all: 29887 / Num. obs: 28426 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.187→2.27 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.327 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 2144 / Rsym value: 0.283 / % possible all: 70.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JBA

1jba


解像度: 2.187→34.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 6.484 / SU ML: 0.169 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.321 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27149 1436 5.1 %RANDOM
Rwork0.2073 ---
obs0.21051 26989 100 %-
all-26989 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.932 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20.11 Å2-0.44 Å2
2--0.21 Å2-1.91 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.187→34.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4203 0 58 184 4445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224360
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3651.9825912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1755521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.08323.434198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.28415774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3411536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.22179
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22978
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7331.52699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22424237
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6331909
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6184.51675
LS精密化 シェル解像度: 2.187→2.244 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 81 -
Rwork0.252 1437 -
obs-1437 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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