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- PDB-2pfm: Crystal Structure of Adenylosuccinate Lyase (PurB) from Bacillus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfm
タイトルCrystal Structure of Adenylosuccinate Lyase (PurB) from Bacillus anthracis
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / Adenylosuccinate lyase / PurB / purine biosynthesis / BA0290 / Bacillus anthracis
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Adenylosuccinate lyase / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Levdikov, V.M. / Blagova, E.V. / Baumgart, M. / Moroz, O.V. / Wilkinson, A.J. / Wilson, K.S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Adenylosuccinate Lyase (PurB) from Bacillus anthracis
著者: Levdikov, V.M. / Blagova, E.V. / Wilkinson, A.J. / Wilson, K.S.
履歴
登録2007年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,5405
ポリマ－102,2342
非ポリマー3063
水9,152508
1
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,08110
ポリマ－204,4694
非ポリマー6126
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_444-y-1,-x-1,-z-1/61
Buried area35160 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area52010 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)154.381, 154.381, 174.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-918-

HOH

21B-452-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase


分子量: 51117.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: purB / プラスミド: pET-YSBLIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q81ZH6, UniProt: A0A6L8PR48*PLUS, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: Sodium malonate, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0004 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月17日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 78074 / Num. obs: 78074 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 32.963 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Num. unique all: 1741 / % possible all: 42.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C3C

1c3c


解像度: 2→43.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 8.026 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.376 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20811 3909 5 %RANDOM
Rwork0.16276 ---
all0.16504 73838 --
obs0.16504 73838 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.697 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å20.23 Å20 Å2
2--0.46 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7004 0 21 508 7533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227172
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024900
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.561.959688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08311925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5515870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.86824.04349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.957151320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8831554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.210.21071
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.21811
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.25304
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.23539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.23612
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0740.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3340.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2810.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2730.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2171.55644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2931.51757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4427000
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53333297
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6764.52687
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.391314920
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.6443515
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.777311937
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 167 -
Rwork0.236 2641 -
obs-3909 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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