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万見
- PDB-2pbg: 6-PHOSPHO-BETA-D-GALACTOSIDASE FORM-B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pbg
タイトル6-PHOSPHO-BETA-D-GALACTOSIDASE FORM-B
要素6-PHOSPHO-BETA-D-GALACTOSIDASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSYL HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


6-phospho-beta-galactosidase / 6-phospho-beta-galactosidase activity / lactose catabolic process via tagatose-6-phosphate / beta-glucosidase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
6-phospho-beta-galactosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...6-phospho-beta-galactosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-phospho-beta-galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wiesmann, C. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structures and mechanism of 6-phospho-beta-galactosidase from Lactococcus lactis.
著者: Wiesmann, C. / Hengstenberg, W. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: Identification of the Active-Site Nucleophile in 6-Phospho-Beta-Galactosidase from Staphylococcus Aureus by Labelling with Synthetic Inhibitors
著者: Staedtler, P. / Hoenig, S. / Frank, R. / Withers, S.G. / Hengstenberg, W.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Three-Dimensional Structure of 6-Phospho-Beta-Galactosidase from Lactococcus Lactis
著者: Wiesmann, C. / Beste, G. / Hengstenberg, W. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1993
タイトル: 6-Phospho-Beta-Galactosidases of Gram-Positive and 6-Phospho-Beta-Glucosidase B of Gram-Negative Bacteria: Comparison of Structure and Function by Kinetic and Immunological Methods and ...タイトル: 6-Phospho-Beta-Galactosidases of Gram-Positive and 6-Phospho-Beta-Glucosidase B of Gram-Negative Bacteria: Comparison of Structure and Function by Kinetic and Immunological Methods and Mutagenesis of the Lacg Gene of Staphylococcus Aureus
著者: Witt, E. / Frank, R. / Hengstenberg, W.
履歴
登録1997年2月21日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-PHOSPHO-BETA-D-GALACTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2512
ポリマ－54,1551
非ポリマー961
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.000, 179.600, 60.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 6-PHOSPHO-BETA-D-GALACTOSIDASE / PGAL


分子量: 54155.176 Da / 分子数: 1 / 変異: S256C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株: SUBSP. LACTIS 712 / 遺伝子: LACG / プラスミド: PNZ316 / 遺伝子 (発現宿主): LACG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DELTA H1 DELTA TRP / 参照: UniProt: P11546, 6-phospho-beta-galactosidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SECONDARY STRUCTURES HAVE BEEN ASSIGNED BY THE PROGRAM DSSP. THERE ARE SOME DISCREPANCIES WITH ...THE SECONDARY STRUCTURES HAVE BEEN ASSIGNED BY THE PROGRAM DSSP. THERE ARE SOME DISCREPANCIES WITH THE PUBLICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 mg/mlprotein1drop
20.1 M1dropKH2PO4
30.02 %1dropNaN3
428 %PEG40001reservoir
50.2 M1reservoirLi2SO4
60.1 MTris-HCl1reservoir
70.02 %1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→1000 Å / Num. obs: 16050 / % possible obs: 79 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.096
反射 シェル解像度: 2.43→2.5 Å / % possible all: 50
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
BIOMOLデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PBG

1pbg


解像度: 2.5→10 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.295 -RANDOM
Rwork0.182 --
obs0.182 15442 -
原子変位パラメータBiso mean: 10.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å / Luzzati sigma a obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3836 0 5 160 4001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.31
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.81
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.08
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.34
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.294
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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