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- PDB-2p4t: Structure of the Q67H mutant of R67 dihydrofolate reductase-NADP+... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p4t
タイトルStructure of the Q67H mutant of R67 dihydrofolate reductase-NADP+ complex reveals a novel cofactor binding mode
要素Dihydrofolate reductase type 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / bacterial infections / folate metabolism / NADP+ / R67 DHFR / Symmetric binding / trimethoprim-resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


response to methotrexate / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase, type II / R67 dihydrofolate reductase / SH3 type barrels. - #60 / Mechanosensitive ion channel MscS, beta-domain superfamily / Electron transport accessory-like domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Dihydrofolate reductase type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Divya, N. / Grifith, E. / Narayana, N.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structure of the Q67H mutant of R67 dihydrofolate reductase-NADP+ complex reveals a novel cofactor binding mode.
著者: Divya, N. / Grifith, E. / Narayana, N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006
タイトル: High-resolution structure of a plasmid-encoded dihydrofolate reductase: pentagonal network of water molecules in the D2-symmetric active site
著者: Narayana, N.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: A Plasmid-Encoded Dihydrofolate Reductase from Trimethoprim-Resistant Bacteria has a Novel D2-Symmetric Active Site
著者: Narayana, N. / Matthews, D.A. / Howell, E.E. / Xuong, N.
#3: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1997
タイトル: A glutamine 67-->histidine mutation in homotetrameric R67 dihydrofolate reductase results in four mutations per single active site pore and causes substantial substrate and cofactor inhibition
著者: Park, H. / Bradrick, T.D. / Howell, E.E.
履歴
登録2007年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4862
ポリマ－6,7431
非ポリマー7431
水1,40578
1
A: Dihydrofolate reductase type 2
ヘテロ分子

A: Dihydrofolate reductase type 2
ヘテロ分子

A: Dihydrofolate reductase type 2
ヘテロ分子

A: Dihydrofolate reductase type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9448
ポリマ－26,9704
非ポリマー2,9744
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)67.460, 67.460, 52.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細The biological assembly is comprised of four subunits generated by symmetry axes. The crystallographic 222 symmetry generates the biologically active tetramer. x,y,z; -x+1,-y+1,z; y,x,-z+1; -y+1,-x+1,-z+1

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase type 2 / Dihydrofolate reductase type II


分子量: 6742.546 Da / 分子数: 1 / 変異: Residues 1-16 are cleaved and Q67H mutation / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
株: TMP-RESISTANT, CONTAINING R67 DHFR OVERPRODUCING PLASMID PLZ1
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00383, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris-Hcl buffer, 20% PEG1000 and 10% MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→20 Å / Num. all: 19048 / Num. obs: 18488 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 30.2
反射 シェル解像度: 1.15→1.24 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1609 / Rsym value: 0.285 / % possible all: 60.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
TNT5E精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1VIE

1vie


解像度: 1.15→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HOH 149 HAS PARTIAL OCCUPANCY. WHEN COFACTOR IS BOUND, THE HOH 149 IS ABSENT. HOH 146 ALSO HAS PARTIAL OCCUPANCY.THE ADENOSINE PHOSPHATE PORTION OF THE COFACTOR IS NOT SEEN IN THE DENSITY. ...詳細: HOH 149 HAS PARTIAL OCCUPANCY. WHEN COFACTOR IS BOUND, THE HOH 149 IS ABSENT. HOH 146 ALSO HAS PARTIAL OCCUPANCY.THE ADENOSINE PHOSPHATE PORTION OF THE COFACTOR IS NOT SEEN IN THE DENSITY. THEREFORE, THE RESPECTIVE ATOMIC COORDINATES ARE MISSING IN THIS LIST.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 --Random
Rwork0.19 ---
all0.195 19048 --
obs0.193 18488 84 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数445 0 26 78 549
LS精密化 シェル解像度: 1.15→1.24 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 950 -
Rwork0.19 --
obs-18488 84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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