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- PDB-2p2v: Crystal structure analysis of monofunctional alpha-2,3-sialyltran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p2v
タイトルCrystal structure analysis of monofunctional alpha-2,3-sialyltransferase Cst-I from Campylobacter jejuni
要素Alpha-2,3-sialyltransferase
キーワードTRANSFERASE / mixed alpha-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-2,3-sialyltransferase / Alpha-2,3-sialyltransferase / Alpha-2,3-sialyltransferase superfamily / Alpha-2,3-sialyltransferase (CST-I) / sialyltransferase cstii, chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CSF / Alpha-2,3-sialyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Chiu, C.P. / Lairson, L.L. / Gilbert, M. / Wakarchuk, W.W. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural Analysis of the alpha-2,3-Sialyltransferase Cst-I from Campylobacter jejuni in Apo and Substrate-Analogue Bound Forms.
著者: Chiu, C.P. / Lairson, L.L. / Gilbert, M. / Wakarchuk, W.W. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-2,3-sialyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,24315
ポリマ－33,8301
非ポリマー1,41314
水3,603200
1
A: Alpha-2,3-sialyltransferase
ヘテロ分子

A: Alpha-2,3-sialyltransferase
ヘテロ分子

A: Alpha-2,3-sialyltransferase
ヘテロ分子

A: Alpha-2,3-sialyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,97060
ポリマ－135,3194
非ポリマー5,65156
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.388, 112.388, 58.757
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: xyz, -x-y-z, -yxz, y-xz

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要素

#1: タンパク質 Alpha-2,3-sialyltransferase


分子量: 33829.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: cst-I / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD202
参照: UniProt: Q9RGF1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; その他のグリコシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CSF / CYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE-3-FLUORO-N-ACETYL-NEURAMINIC ACID / CMP-3FNEUAC


タイプ: RNA linking / 分子量: 632.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30FN4O16P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.22 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris-HCl pH 7.5, and 200mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月16日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 40593 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.59 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 0.991 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.760.5242.639650.95499
1.76-1.830.3940350.98399.8
1.83-1.910.27140501.001100
1.91-2.020.19940681.025100
2.02-2.140.14340151.04100
2.14-2.310.1140900.98100
2.31-2.540.09640600.984100
2.54-2.910.08440690.913100
2.91-3.660.06340800.994100
3.66-500.0541611.03399.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1RO7

1ro7


解像度: 1.85→39.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.268 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1565 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.204 40593 --
obs0.204 31362 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.449 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→39.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 91 200 2576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9941.9793263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0715277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.15225.246122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.64215411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.891154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21147
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.21689
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1811.51427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92422239
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.66131143
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8674.51022
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 124 -
Rwork0.298 2149 -
obs-2273 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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