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- PDB-2ozx: Solution structure of human phosphohistidine phosphatase 1 in pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ozx
タイトルSolution structure of human phosphohistidine phosphatase 1 in phosphate free form
要素14 kDa phosphohistidine phosphatase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta architecture
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphohistidine phosphatase / protein histidine phosphatase activity / lamellipodium organization / leading edge of lamellipodium / positive regulation of cell motility / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / calcium channel inhibitor activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / actin filament binding ...phosphohistidine phosphatase / protein histidine phosphatase activity / lamellipodium organization / leading edge of lamellipodium / positive regulation of cell motility / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / calcium channel inhibitor activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / actin filament binding / actin cytoskeleton organization / transmembrane transporter binding / nuclear body / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Janus/Ocnus / Janus / Janus superfamily / Janus/Ocnus family (Ocnus) / Pyruvoyl-Dependent Histidine Decarboxylase; Chain B / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
14 kDa phosphohistidine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Gong, W. / Cui, G. / Jin, C. / Xia, B.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2009
タイトル: Solution structure and catalytic mechanism of human protein histidine phosphatase 1.
著者: Gong, W. / Li, Y. / Cui, G. / Hu, J. / Fang, H. / Jin, C. / Xia, B.
履歴
登録2007年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14 kDa phosphohistidine phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8521
ポリマ－13,8521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 100structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 14 kDa phosphohistidine phosphatase / Phosphohistidine phosphatase 1 / Protein janus-A homolog


分子量: 13851.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NRX4, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HN(CA)CB,CBCA(CO)NH
121HC(C)H COSY
1313D 13C-separated NOESY
1413D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM PHPT1, 50mM TRIS, 50mM NaCl, 30mM DTT; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1F. Delaglio, S. Grzesiek, G. W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer and A. Bax解析
NMRView5B. A. Johnson and R. A. Blevinsデータ解析
DYANAcyana2.0Guntert, P., Mumenthaler, C. and W thrich, K構造決定
Amber7David, A.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: torsion angle dynamics performed by DYANA, simulated annealing performed by AMBER
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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