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万見
- PDB-2ozo: Autoinhibited intact human ZAP-70 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ozo
タイトルAutoinhibited intact human ZAP-70
要素Tyrosine-protein kinase ZAP-70
キーワードTRANSFERASE / Inactive ZAP-70 / tandem SH2 / Autoinhibition / ITAM / hydrogen bonding network / TCR signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / B cell activation ...T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / B cell activation / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / T cell differentiation / T cell migration / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / calcium-mediated signaling / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / immune response / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Deindl, S. / Kadlecek, T.A. / Brdicka, T. / Cao, X. / Weiss, A. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for the Inhibition of Tyrosine Kinase Activity of ZAP-70.
著者: Deindl, S. / Kadlecek, T.A. / Brdicka, T. / Cao, X. / Weiss, A. / Kuriyan, J.
履歴
登録2007年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8793
ポリマ－69,3491
非ポリマー5312
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.297, 52.929, 69.331
Angle α, β, γ (deg.)105.91, 92.94, 103.72
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ZAP-70 / 70 kDa zeta-associated protein / Syk-related tyrosine kinase


分子量: 69348.664 Da / 分子数: 1 / 断片: Inactive ZAP-70 (residues 1-606) / 変異: Y315F,Y319F,D461N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZAP70, SRK / プラスミド: pFastBac-1 / Cell (発現宿主): Baculovirus-infected insect cells Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): TriEx Sf9
参照: UniProt: P43403, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05 M NaSCN, 21% PEG3350, protein mixed with 9 mM n-decyl-beta-D-thiomaltopyranoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.115879 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月12日 / 詳細: Double crystal, Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→500 Å / Num. all: 19187 / Num. obs: 18285 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 16.18
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1929 / Rsym value: 0.345 / % possible all: 78.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→500 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 1622 8.3 %
Rwork0.22 --
obs0.26 17302 88.3 %
all-19595 -
溶媒の処理Bsol: 38.888 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 42.418 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.864 Å22.515 Å24.253 Å2
2--3.765 Å2-5.083 Å2
3----1.901 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4226 0 32 69 4327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.7982
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.7692.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3ANP_par.txt
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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