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万見
- PDB-2odc: LEM-domain of the nuclear envelope protein emerin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2odc
タイトルLEM-domain of the nuclear envelope protein emerin
要素Emerin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / INNER NUCLEAR MEMBRANE PROTEIN / LEM-DOMAIN MULTIDIMENSIONAL NMR DIPOLAR COUPLINGS
機能・相同性
機能・相同性情報


TMEM240-body / nuclear membrane organization / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Nuclear Envelope Breakdown / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / RHOD GTPase cycle / nuclear outer membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear inner membrane / muscle organ development ...TMEM240-body / nuclear membrane organization / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Nuclear Envelope Breakdown / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / RHOD GTPase cycle / nuclear outer membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear inner membrane / muscle organ development / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / beta-tubulin binding / skeletal muscle cell differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / muscle contraction / negative regulation of fibroblast proliferation / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / spindle / nuclear envelope / actin binding / nuclear membrane / microtubule / cadherin binding / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Emerin, LEM domain / Emerin / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / LEM domain / LEM domain / LEM domain profile. / in nuclear membrane-associated proteins / LEM/LEM-like domain superfamily / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / RESTRAINED SIMULATED ANNEALING IN TORION ANGLE SPACE
Model type detailsminimized average
データ登録者Clore, G.M. / Cai, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Solution NMR Structure of the Barrier-to-Autointegration Factor-Emerin Complex.
著者: Cai, M. / Huang, Y. / Suh, J.Y. / Louis, J.M. / Ghirlando, R. / Craigie, R. / Clore, G.M.
履歴
登録2006年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 7 IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL ... IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. STRUCTURAL STATISTICS: --------------------------------------------------------- DEVIATIONS FROM IDEALIZED GEOMETRY: BONDS 0.004 A ANGLES 0.39 DEG IMPROPERS 0.58 DEG RMS DEVIATIONS FROM EXPT RESTRAINTS NOES (489) 0.016 A TORSION ANGLES (129) 0.32 DEG 13C CA CHEMICAL SHIFTS (47) 1.27 PPM 13C CB CHEMICAL SHIFTS (45) 0.70 PPM DIPOLAR COUPLING R-FACTORS (CLORE AND GARRETT (1999) J. AM. CHEM. SOC. 121, 9008-9012): 1DNH (38) 2.3% 1DNC' (36) 11.5% 2DHNC' (36) 12.8% % RESIDUES IN MOST FAVORABLE REGION OF RAMACHADRAN MAP 99.5% -------------------------------------------------------- COORDINATE PRECISION (RESIDUES 2-46): BACKBONE: 0.20(+/-0.06) A ALL HEAVY ATOMS: 0.87(+/-0.09) A

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Emerin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7201
ポリマ－5,7201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 180RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Emerin


分子量: 5720.397 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2-47 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: EMD, EDMD, STA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50402

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DOUBLE AND TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN
121QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS
1313D SEPARATED NOE EXPERIMENTS
1412D HETERONUCLEAR FOR DIPOLAR COUPLING MEASUREMENTS IN LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM OF PHAGE PF1

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試料調製

試料状態イオン強度: 50 mM POTASSIUM PHOSPHATE / pH: 6.5 / 温度: 303.00 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX7503
Bruker DRXBrukerDRX8004

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSCHWIETERS, KUSZEWSKI, CLORE精密化
XPLOR-NIH構造決定
精密化手法: RESTRAINED SIMULATED ANNEALING IN TORION ANGLE SPACE
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE. THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE THE NOE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, CARBON CHEMICAL SHIFT ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE. THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE THE NOE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, CARBON CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS, THE DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS, THE RADIUS OF GYRATION, A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM, A MULTIDIMENSIONAL TORSION ANGLE DATABASE POTENTIAL OF MEAN FORCE, AND A MULTIDIMENSIONAL HYDROGEN BONDING
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 180 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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