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- PDB-2oct: Stefin B (Cystatin B) tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oct
タイトルStefin B (Cystatin B) tetramer
要素Cystatin B
キーワードPROTEIN BINDING / stefin / cystatin / amyloid / domain-swapping / hand shaking / proline isomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase inhibitor activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of proteolysis / adult locomotory behavior / tertiary granule lumen / protease binding / : / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation ...endopeptidase inhibitor activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of proteolysis / adult locomotory behavior / tertiary granule lumen / protease binding / : / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / nucleolus / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Jenko Kokalj, S. / Guncar, G. / Turk, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Essential role of proline isomerization in stefin B tetramer formation.
著者: Jenko Kokalj, S. / Guncar, G. / Stern, I. / Morgan, G. / Rabzelj, S. / Kenig, M. / Staniforth, R.A. / Waltho, J.P. / Zerovnik, E. / Turk, D.
履歴
登録2006年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystatin B
B: Cystatin B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3272
ポリマ－22,3272
非ポリマー00
水3,099172
1
A: Cystatin B
B: Cystatin B

A: Cystatin B
B: Cystatin B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6544
ポリマ－44,6544
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area11350 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area19870 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)120.123, 30.857, 51.349
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, y, -z+1.

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要素

#1: タンパク質 Cystatin B / Liver thiol proteinase inhibitor / CPI-B / Stefin B


分子量: 11163.533 Da / 分子数: 2 / 変異: C3S, P79S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSTB / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P04080
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30 % MPD, 0.1 M HEPES, 1.4-butanediol as additive, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→100 Å / Num. obs: 37806 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Rmerge(I) obs: 0.587 / Num. unique all: 3709 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1STF

1stf


解像度: 1.4→10 Å / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.189 1818 RANDOM
Rwork0.176 --
obs0.18 35894 -
all-75962 -
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1546 0 0 172 1718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0145
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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