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- PDB-4cti: Escherichia coli EnvZ histidine kinase catalytic part fused to Ar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cti
タイトルEscherichia coli EnvZ histidine kinase catalytic part fused to Archaeoglobus fulgidus Af1503 HAMP domain
要素OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503
キーワードSIGNALING PROTEIN / TWO-COMPONENT SIGNAL TRANSDUCTION / TCST / DHP DOMAIN / CA DOMAIN / PHOSPHORYL TRANSFER / STUTTER
機能・相同性
機能・相同性情報


response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay signal transduction system / kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity ...response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay signal transduction system / kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain ...: / : / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
histidine kinase / Sensor histidine kinase EnvZ
類似検索 - 構成要素
生物種ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.847 Å
データ登録者Ferris, H.U. / Coles, M. / Lupas, A.N. / Hartmann, M.D.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2014
タイトル: Crystallographic Snapshot of the Escherichia Coli Envz Histidine Kinase in an Active Conformation.
著者: Ferris, H.U. / Coles, M. / Lupas, A.N. / Hartmann, M.D.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503
B: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503
C: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503
D: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,8054
ポリマ－120,8054
非ポリマー00
水00
1
C: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503
D: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4032
ポリマ－60,4032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-46.8 kcal/mol
Surface area21620 Å2
手法PISA
2
A: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503
B: OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4032
ポリマ－60,4032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area22110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.060, 76.620, 97.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ, AF1503 / HAMP-DHP-CA CHIMERA


分子量: 30201.268 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 278-326,228-450 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌), (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O28769, UniProt: P0AEJ4, histidine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M LITHIUM ACETATE AND 20 %(W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→38.8 Å / Num. obs: 23475 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.32 % / Biso Wilson estimate: 68.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.87
反射 シェル解像度: 2.85→3.02 Å / 冗長度: 3.23 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZRV

3zrv


解像度: 2.847→38.83 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2765 1167 5 %
Rwork0.2577 --
obs0.2587 23460 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.847→38.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6389 0 0 0 6389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026479
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.718784
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7532338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481062
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051139
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8466-2.97610.35931390.30982684X-RAY DIFFRACTION96
2.9761-3.1330.31371460.29482775X-RAY DIFFRACTION100
3.133-3.32920.30011470.27492801X-RAY DIFFRACTION100
3.3292-3.58610.29081480.25782799X-RAY DIFFRACTION100
3.5861-3.94660.29381460.25322778X-RAY DIFFRACTION100
3.9466-4.5170.26071460.2262779X-RAY DIFFRACTION99
4.517-5.6880.24841470.25242811X-RAY DIFFRACTION100
5.688-38.83380.26461480.26262866X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4379-0.10090.51394.7716-4.86139.2866-0.1751-0.06070.0259-0.0695-0.1889-0.170.5218-0.1380.35190.43230.00490.06990.5138-0.02330.49992.436-5.22224.2742
2-0.1931-0.71420.19222.6107-3.73664.8005-0.15160.01190.03120.5166-0.3255-0.6134-0.24170.21370.49340.9073-0.1014-0.10810.6070.07340.6447.94823.25798.9811
33.8874-3.13393.29754.1016-3.22213.8031-0.0857-0.24810.27790.0624-0.101-0.25220.0076-0.16860.26070.8684-0.0099-0.07430.5776-0.05810.695819.294611.494641.785
46.0296-4.92896.56593.9533-6.11757.45990.50340.35580.3033-0.7972-0.6368-0.23980.87340.40150.12721.06720.1287-0.15780.5718-0.02030.710919.77862.816234.8821
52.73083.69471.43876.65260.71452.51010.50290.7288-1.20460.6842-0.68471.6344-0.3205-1.12980.06661.03670.17330.0411.1071-0.19651.3828-20.6555-4.8249.1012
69.50110.203-1.79866.1083.86726.0256-0.20160.3528-0.2776-0.70911.0666-1.258-0.01821.3261-0.70520.6357-0.06640.06411.0722-0.17370.83922.4057-12.33160.3282
72.82-2.3967-4.23283.91792.52598.08080.4053-2.15680.8761.33780.589-0.0956-3.1490.111-0.52251.93080.0185-0.04771.2931-0.1221.74570.489910.863356.1782
85.13881.7556-1.74564.28252.27526.95870.18330.122-0.0314-0.2587-0.0282-0.8913-0.67010.8686-0.13551.01330.07790.13831.2423-0.01830.860835.134118.230829.1045
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESSEQ 1:395
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESSEQ 1:395
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND RESSEQ 1:395
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND RESSEQ 1:395
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESSEQ 396:999
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESSEQ 396:999
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND RESSEQ 396:999
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN D AND RESSEQ 396:999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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