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万見
- PDB-2ncn: Solution Structure of the Autophagy-Related Protein LC3C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ncn
タイトルSolution Structure of the Autophagy-Related Protein LC3C
要素Autophagy-Related Protein LC3C
キーワードPROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


protein exit from endoplasmic reticulum / aggrephagy / phosphatidylethanolamine binding / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly ...protein exit from endoplasmic reticulum / aggrephagy / phosphatidylethanolamine binding / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / endomembrane system / cellular response to starvation / autophagosome / macroautophagy / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic vesicle / microtubule / ubiquitin protein ligase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein 1A/1B light chain 3C / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Krichel, C. / Weiergraeber, O.H. / Willbold, D. / Neudecker, P.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Solution structure of the autophagy-related protein LC3C reveals a polyproline II motif on a mobile tether with phosphorylation site.
著者: Krichel, C. / Mockel, C. / Schillinger, O. / Huesgen, P.F. / Sticht, H. / Strodel, B. / Weiergraber, O.H. / Willbold, D. / Neudecker, P.
履歴
登録2016年4月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy-Related Protein LC3C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8021
ポリマ－14,8021
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Autophagy-Related Protein LC3C / Autophagy-related protein LC3 C / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 C / MAP1 light ...Autophagy-related protein LC3 C / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 C / MAP1 light chain 3-like protein 3 / MAP1A/MAP1B light chain 3 C / MAP1A/MAP1B LC3 C / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 gamma


分子量: 14802.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BXW4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-1H TOCSY
1232D 1H-1H NOESY
1312D 1H-15N HSQC
1413D 1H-15N TOCSY
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-15N 1H-15N NOESY
1723D HNHA
1832D 1H-13C HSQC
1923D HNCO
11023D HNCA
11123D HN(CA)CB
11223D CBCA(CO)NH
11323D HBHA(CO)NH
11423D C(CO)NH
11523D H(CCO)NH
11633D (H)CCH-COSY
11733D (H)CCH-COSY
11833D (H)CCH-TOCSY
11933D 1H-13C NOESY
12023D 1H-13C 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.35-0.7 mM [U-15N] Microtubule-associated protein light chain 3C (LC3C), 20 mM PIPES, 150 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, 2% [U-2H] glycerol, 90% H2O, 10% D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.35-0.7 mM [U-13C; U-15N] Microtubule-associated protein light chain 3C (LC3C), 20 mM PIPES, 150 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, 2% [U-2H] glycerol, 90% H2O, 10% D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.35-0.7 mM [U-13C; U-15N] Microtubule-associated protein light chain 3C (LC3C), 20 mM PIPES, 150 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, 2% [U-2H] glycerol, 100% D2O, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMMicrotubule-associated protein light chain 3C (LC3C)-1[U-15N]0.35-0.71
20 mMPIPES-21
150 mMsodium chloride-31
0.1 mMEDTA-41
2 %glycerol-5[U-2H]1
90 %H2O-61
10 %D2O-71
mMMicrotubule-associated protein light chain 3C (LC3C)-8[U-13C; U-15N]0.35-0.72
20 mMPIPES-92
150 mMsodium chloride-102
0.1 mMEDTA-112
2 %glycerol-12[U-2H]2
90 %H2O-132
10 %D2O-142
mMMicrotubule-associated protein light chain 3C (LC3C)-15[U-13C; U-15N]0.35-0.73
20 mMPIPES-163
150 mMsodium chloride-173
0.1 mMEDTA-183
2 %glycerol-19[U-2H]3
100 %D2O-203
試料状態イオン強度: 171 / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 293.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
AnalysisCCPNchemical shift assignment
AnalysisCCPNデータ解析
AnalysisCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift assignment
AnalysisCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
AnalysisCCPNchemical shift assignment
AnalysisCCPNデータ解析
AnalysisCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift assignment
AnalysisCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1162 / NOE intraresidue total count: 202 / NOE long range total count: 307 / NOE medium range total count: 266 / NOE sequential total count: 387 / Hydrogen bond constraints total count: 102 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 123 / Protein psi angle constraints total count: 91
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.129 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0.25 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 3.77 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.34 Å / Torsion angle constraint violation method: CING
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.017 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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