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- PDB-2nbu: Solution structure of the Rad23 ubiquitin-like (UBL) domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nbu
タイトルSolution structure of the Rad23 ubiquitin-like (UBL) domain
要素UV excision repair protein RAD23
キーワードDNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ERAD pathway / ubiquitin binding / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding ...PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ERAD pathway / ubiquitin binding / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UV excision repair protein RAD23
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Chen, X. / Walters, K.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structures of Rpn1 T1:Rad23 and hRpn13:hPLIC2 Reveal Distinct Binding Mechanisms between Substrate Receptors and Shuttle Factors of the Proteasome.
著者: Chen, X. / Randles, L. / Shi, K. / Tarasov, S.G. / Aihara, H. / Walters, K.J.
履歴
登録2016年3月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UV excision repair protein RAD23


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0401
ポリマ－11,0401
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 UV excision repair protein RAD23


分子量: 11039.579 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-78 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RAD23, YEL037C, SYGP-ORF29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32628

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CO
1513D HNCO
1613D 1H-15N NOESY
1722D 1H-13C HSQC aliphatic
1823D (H)CCH-TCOSY
1922D 1H-13C HSQC aliphatic
11023D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] shuttling protein, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] shuttling protein, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMshuttling protein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
2 mMDTT-41
0.1 %sodium azide-51
0.7 mMshuttling protein-6[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-72
50 mMsodium chloride-82
2 mMDTT-92
0.1 %sodium azide-102
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.データ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloreデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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