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万見
- PDB-2nbv: Solution structure of the Rpn13 Pru domain engaging the hPLIC2 UB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nbv
タイトルSolution structure of the Rpn13 Pru domain engaging the hPLIC2 UBL domain
要素
  • Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
  • Ubiquilin-2
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of G protein-coupled receptor internalization / negative regulation of clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of ERAD pathway / regulation of autophagosome assembly / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity ...negative regulation of G protein-coupled receptor internalization / negative regulation of clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of ERAD pathway / regulation of autophagosome assembly / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome assembly / regulation of macroautophagy / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / ERAD pathway / autophagosome / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / transcription elongation by RNA polymerase II / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / G2/M Checkpoints / Hedgehog ligand biogenesis / molecular condensate scaffold activity / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Regulation of RUNX3 expression and activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / protease binding / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Ubiquilin-1-like domain / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain ...Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Ubiquilin-1-like domain / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / : / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / PH-domain like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Roll / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / Ubiquilin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Chen, X. / Walters, K.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structures of Rpn1 T1:Rad23 and hRpn13:hPLIC2 Reveal Distinct Binding Mechanisms between Substrate Receptors and Shuttle Factors of the Proteasome.
著者: Chen, X. / Randles, L. / Shi, K. / Tarasov, S.G. / Aihara, H. / Walters, K.J.
履歴
登録2016年3月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
B: Ubiquilin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5062
ポリマ－25,5062
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome ...110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13 / Rpn13 homolog


分子量: 16742.045 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16186
#2: タンパク質 Ubiquilin-2 / Chap1 / DSK2 homolog / Protein linking IAP with cytoskeleton 2 / PLIC-2 / hPLIC-2 / Ubiquitin-like ...Chap1 / DSK2 homolog / Protein linking IAP with cytoskeleton 2 / PLIC-2 / hPLIC-2 / Ubiquitin-like product Chap1/Dsk2


分子量: 8764.189 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 26-103 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBQLN2, N4BP4, PLIC2, HRIHFB2157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHD9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1332D 1H-15N HSQC
1433D 1H-15N NOESY
1543D 1H-15N NOESY
1652D 1H-13C HSQC
1753D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-100% 15N] protein_1, 0.04-0.6 mM protein_2, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.04-0.6 mM protein_1, 0.3 mM [U-100% 15N] protein_2, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5 mM protein_1, 0.5 mM [U-100% 15N, 100% Deuterium] protein_2, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.5 mM [U-100% 15N, 100% Deuterium] protein_2, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
50.5 mM [U-13C] protein_1, 0.5 mM [U-100% 15N, 100% Deuterium] protein_2,20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
0.3 mMentity_1-1[U-100% 15N]1
mMentity_2-20.04-0.61
20 mMsodium phosphate-31
50 mMsodium chloride-41
2 mMDTT-51
0.1 %sodium azide-61
mMentity_1-70.04-0.62
0.3 mMentity_2-8[U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-92
50 mMsodium chloride-102
2 mMDTT-112
0.1 %sodium azide-122
0.5 mMentity_1-133
0.5 mMentity_2-14[U-100% 15N, 100% Deuterium]3
20 mMsodium phosphate-153
50 mMsodium chloride-163
2 mMDTT-173
0.1 %sodium azide-183
0.5 mMentity_2-19[U-100% 15N, 100% Deuterium]4
20 mMsodium phosphate-204
50 mMsodium chloride-214
2 mMDTT-224
0.1 %sodium azide-234
0.5 mMentity_1-24[U-13C]5
0.5 mMentity_2-25[U-100% 15N, 100% Deuterium]5
20 mMsodium phosphate-265
50 mMsodium chloride-275
2 mMDTT-285
0.1 %sodium azide-295
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
HADDOCK2.2Alexandre Bonvin精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The starting structures are PDB enries 1J8C and 5IRS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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