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万見
- PDB-2n39: NMR solution structure of a C-terminal domain of the chromodomain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n39
タイトルNMR solution structure of a C-terminal domain of the chromodomain helicase DNA-binding protein 1
要素Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / chromatin remodelling / CHD1 / C-terminal domain / nucleosomes
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / : / DNA helicase / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity ...nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / : / DNA helicase / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, Water refinement
データ登録者Mohanty, B. / Silva, A.P.G. / Mackay, J.P. / Ryan, D.P.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2016
タイトル: The Chromatin Remodelling Protein CHD1 Contains a Previously Unrecognised C-Terminal Helical Domain.
著者: Mohanty, B. / Helder, S. / Silva, A.P. / Mackay, J.P. / Ryan, D.P.
履歴
登録2015年5月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9051
ポリマ－12,9051
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / CHD-1 / ATP-dependent helicase CHD1


分子量: 12904.958 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 1409-1511) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD1 / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14646

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D DQF-COSY
1412D 1H-1H TOCSY
1512D 1H-1H NOESY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1913D HN(CA)CO
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY aliphatic
11213D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 440 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] CHD1-C, 20 mM sodium phosphate, 10 mM NaCl, 1 mM DTT, 0.003 w/v sodium azide, 0.2 mM 2,2-dimethyl-2-silapentane-5-sulfonate (DSS), 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
440 uMCHD1-C-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
20 mMsodium phosphate-22
10 mMNaCl-33
1 mMDTT-44
0.003 w/vsodium azide-55
0.2 mM2,2-dimethyl-2-silapentane-5-sulfonate (DSS)-66
試料状態イオン強度: 10 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospinデータ収集
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
CARA1.5.3Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.5.3Keller and Wuthrichpeak picking
UNIO2.0.1Herrmann and Wuthrichnoe assignment
UNIO2.0.1Herrmann and Wuthrich構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
OPALp1.2Koradi,Billeter and Guntertwater refinement
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
OPALpKoradi,Billeter and Guntert精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, Water refinement / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1335 / NOE intraresidue total count: 357 / NOE long range total count: 224 / NOE medium range total count: 388 / NOE sequential total count: 366
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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