[日本語] English
万見
- PDB-2k2r: The NMR structure of alpha-parvin CH2/paxillin LD1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k2r
タイトルThe NMR structure of alpha-parvin CH2/paxillin LD1 complex
要素
  • Alpha-parvin
  • Paxillin
キーワードCELL ADHESION / Protein complex / Actin-binding / Alternative splicing / Cell junction / Cytoplasm / Cytoskeleton / LIM domain / Metal-binding / Phosphoprotein / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth muscle cell chemotaxis / establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / actin-mediated cell contraction / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / neuropilin binding / vinculin binding / Cell-extracellular matrix interactions / outflow tract septum morphogenesis ...smooth muscle cell chemotaxis / establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / actin-mediated cell contraction / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / neuropilin binding / vinculin binding / Cell-extracellular matrix interactions / outflow tract septum morphogenesis / signal complex assembly / sprouting angiogenesis / heterotypic cell-cell adhesion / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / protein kinase inhibitor activity / cilium assembly / Smooth Muscle Contraction / GAB1 signalosome / endothelial cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to reactive oxygen species / beta-catenin binding / Z disc / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / protein phosphatase binding / cell adhesion / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / signal transduction / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Parvin / Paxillin / : / : / Paxillin family / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...Parvin / Paxillin / : / : / Paxillin family / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Alpha-parvin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wang, X. / Fukuda, K. / Byeon, I. / Velyvis, A. / Wu, C. / Gronenborn, A. / Qin, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The Structure of {alpha}-Parvin CH2-Paxillin LD1 Complex Reveals a Novel Modular Recognition for Focal Adhesion Assembly.
著者: Wang, X. / Fukuda, K. / Byeon, I.J. / Velyvis, A. / Wu, C. / Gronenborn, A. / Qin, J.
履歴
登録2008年4月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-parvin
B: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0982
ポリマ－16,0982
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Alpha-parvin / Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / CH-ILKBP / Actopaxin


分子量: 15011.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種: sapiens / 遺伝子: PARVA / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NVD7
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin


分子量: 1087.179 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P49023*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
1213D CBCA(CO)NH
1313D C(CO)NH
1413D H(CCO)NH
1513D (H)CCH-TOCSY
1613D 1H-13C NOESY
1713D 1H-15N NOESY
1812D 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細内容: 0.25 mM [U-13C; U-15N] entity_1, 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.25 mM / 構成要素: entity_1 / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 130 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 288 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker N/A / 製造業者: Bruker / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHBrunger構造決定
X-PLOR NIHBrunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る