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万見
- PDB-2n1u: Structure of SAP30L corepressor protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1u
タイトルStructure of SAP30L corepressor protein
要素Histone deacetylase complex subunit SAP30L
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


non-sequence-specific DNA binding, bending / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / histone deacetylase complex / nucleosome binding / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator activity / NoRC negatively regulates rRNA expression / histone binding ...non-sequence-specific DNA binding, bending / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / histone deacetylase complex / nucleosome binding / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator activity / NoRC negatively regulates rRNA expression / histone binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
His-Me finger endonuclease fold - #30 / Histone deacetylase complex subunit SAP30 zinc-finger / SAP30 zinc-finger / Histone deacetylase complex subunit SAP30/SAP30-like / Histone deacetylase complex subunit SAP30, Sin3 binding domain / SAP30, C-terminal domain superfamily / Sin3 binding region of histone deacetylase complex subunit SAP30 / His-Me finger endonuclease fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase complex subunit SAP30L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tossavainen, H. / Permi, P.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Redox-dependent disulfide bond formation in SAP30L corepressor protein: Implications for structure and function.
著者: Laitaoja, M. / Tossavainen, H. / Pihlajamaa, T. / Valjakka, J. / Viiri, K. / Lohi, O. / Permi, P. / Janis, J.
履歴
登録2015年4月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22016年3月23日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase complex subunit SAP30L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1862
ポリマ－8,1201
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase complex subunit SAP30L / HCV non-structural protein 4A-transactivated protein 2 / Sin3 corepressor complex subunit SAP30L / ...HCV non-structural protein 4A-transactivated protein 2 / Sin3 corepressor complex subunit SAP30L / Sin3-associated protein p30-like


分子量: 8120.453 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAP30L, NS4ATP2 / プラスミド: pGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HAJ7
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(CA)CB
1413D HN(COCA)CB
1513D HNCA
1613D HN(CO)CA
1713D C(CO)NH
1813D H(CCO)NH
1913D (H)CCH-COSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY
1121(HB)CB(CGCD)HD
1131(HB)CB(CGCDCE)HE

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-13C; U-15N] protein, 0.5 mM ZINC ION, 20 mM BIS-TRIS, 30 mM sodium chloride, 0.04% sodium azide, 93% H2O/7% D2O
溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMprotein-1[U-13C; U-15N]1
0.5 mMZINC ION-21
20 mMBIS-TRIS-31
30 mMsodium chloride-41
0.04 %sodium azide-51
試料状態pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
VnmrJAgilentcollection
VnmrJAgilent解析
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmanminimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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