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- PDB-2mt5: Isolated Ring domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mt5
タイトルIsolated Ring domain
要素Anaphase-promoting complex subunit 11
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Ring domain / zinc binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein K11-linked ubiquitination ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / cullin family protein binding / Transcriptional Regulation by VENTX / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / regulation of mitotic cell cycle / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Separation of Sister Chromatids / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitotic cell cycle / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / cell division / nucleolus / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anaphase-promoting complex subunit 11, RING-H2 finger / Anaphase-promoting complex subunit 11 RING-H2 finger / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anaphase-promoting complex subunit 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Brown, N.G. / Watson, E.R. / Weissman, F. / Royappa, G. / Schulman, B. / Jarvis, M. / Vanderlinden, R. / Frye, J.J. / Qiao, R. / Petzold, G. ...Brown, N.G. / Watson, E.R. / Weissman, F. / Royappa, G. / Schulman, B. / Jarvis, M. / Vanderlinden, R. / Frye, J.J. / Qiao, R. / Petzold, G. / Peters, J. / Stark, H.
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2014
タイトル: Mechanism of polyubiquitination by human anaphase-promoting complex: RING repurposing for ubiquitin chain assembly.
著者: Nicholas G Brown / Edmond R Watson / Florian Weissmann / Marc A Jarvis / Ryan VanderLinden / Christy R R Grace / Jeremiah J Frye / Renping Qiao / Prakash Dube / Georg Petzold / Shein Ei Cho / ...著者: Nicholas G Brown / Edmond R Watson / Florian Weissmann / Marc A Jarvis / Ryan VanderLinden / Christy R R Grace / Jeremiah J Frye / Renping Qiao / Prakash Dube / Georg Petzold / Shein Ei Cho / Omar Alsharif / Ju Bao / Iain F Davidson / Jie J Zheng / Amanda Nourse / Igor Kurinov / Jan-Michael Peters / Holger Stark / Brenda A Schulman /
要旨: Polyubiquitination by E2 and E3 enzymes is a predominant mechanism regulating protein function. Some RING E3s, including anaphase-promoting complex/cyclosome (APC), catalyze polyubiquitination by ...Polyubiquitination by E2 and E3 enzymes is a predominant mechanism regulating protein function. Some RING E3s, including anaphase-promoting complex/cyclosome (APC), catalyze polyubiquitination by sequential reactions with two different E2s. An initiating E2 ligates ubiquitin to an E3-bound substrate. Another E2 grows a polyubiquitin chain on the ubiquitin-primed substrate through poorly defined mechanisms. Here we show that human APC's RING domain is repurposed for dual functions in polyubiquitination. The canonical RING surface activates an initiating E2-ubiquitin intermediate for substrate modification. However, APC engages and activates its specialized ubiquitin chain-elongating E2 UBE2S in ways that differ from current paradigms. During chain assembly, a distinct APC11 RING surface helps deliver a substrate-linked ubiquitin to accept another ubiquitin from UBE2S. Our data define mechanisms of APC/UBE2S-mediated polyubiquitination, reveal diverse functions of RING E3s and E2s, and provide a framework for understanding distinctive RING E3 features specifying ubiquitin chain elongation.
履歴
登録2014年8月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2474
ポリマ-8,0501
非ポリマー1963
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Anaphase-promoting complex subunit 11 / APC11 / Cyclosome subunit 11 / Hepatocellular carcinoma-associated RING finger protein


分子量: 8050.358 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 17-84 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANAPC11, HSPC214 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NYG5
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: RING domain repurposing mechanism for 2-step polyubiquitination by the human APC
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(CA)CB
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D HN(CA)CO

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.5 mM / 構成要素: entity_1-1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.0 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
CYANA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1033 / NOE intraresidue total count: 408 / NOE long range total count: 247 / NOE medium range total count: 118 / NOE sequential total count: 260
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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