[日本語] English
- PDB-2mpf: Solution structure human HCN2 CNBD in the cAMP-unbound state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mpf
タイトルSolution structure human HCN2 CNBD in the cAMP-unbound state
要素Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / HCN channels
機能・相同性
機能・相同性情報


HCN channels / HCN channel complex / ammonium transmembrane transport / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / cellular response to cGMP / regulation of membrane depolarization / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / sodium ion import across plasma membrane / voltage-gated sodium channel activity / potassium ion import across plasma membrane ...HCN channels / HCN channel complex / ammonium transmembrane transport / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / cellular response to cGMP / regulation of membrane depolarization / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / sodium ion import across plasma membrane / voltage-gated sodium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / cAMP binding / voltage-gated potassium channel complex / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / cell-cell signaling / axon / dendrite / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsclosest to the average, model1
データ登録者Saponaro, A. / Pauleta, S.R. / Cantini, F. / Matzapetakis, M. / Hammann, C. / Banci, L. / Thiel, G. / Santoro, B. / Moroni, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2014
タイトル: Structural basis for the mutual antagonism of cAMP and TRIP8b in regulating HCN channel function.
著者: Saponaro, A. / Pauleta, S.R. / Cantini, F. / Matzapetakis, M. / Hammann, C. / Donadoni, C. / Hu, L. / Thiel, G. / Banci, L. / Santoro, B. / Moroni, A.
履歴
登録2014年5月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22014年10月22日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9881
ポリマ-17,9881
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500target function
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2 / HCN2 / Brain cyclic nucleotide-gated channel 2 / BCNG-2


分子量: 17987.891 Da / 分子数: 1
断片: cyclic nucleotide binding domain (UNP residues 521-672)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCN2, BCNG2 / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9UL51

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D HNCO
1523D HN(CA)CB
1613D 1H-15N NOESY
1723D 1H-13C NOESY
1823D (H)CCH-TOCSY
1932D 1H-1H NOESY
11032D 1H-1H TOCSY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-15N] HCN2 CNBD, 20 mM potassium phosphate, 150 mM potassium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-13C; U-15N] HCN2 CNBD, 20 mM potassium phosphate, 150 mM potassium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM HCN2 CNBD, 20 mM potassium phosphate, 150 mM potassium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHCN2 CNBD-1[U-15N]1
20 mMpotassium phosphate-21
150 mMpotassium chloride-31
1 mMHCN2 CNBD-4[U-13C; U-15N]2
20 mMpotassium phosphate-52
150 mMpotassium chloride-62
1 mMHCN2 CNBD-73
20 mMpotassium phosphate-83
150 mMpotassium chloride-93
試料状態pH: 7 / : ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
CARA1.8Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8Keller and Wuthrichpeak picking
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber12Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CINGGeerten Vuister, Jurgen F. Doreleijers and Alan Wilter Sousa da Silvastructure validation
PSVSBhattacharya and Montelionestructure validation
CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1841 / NOE intraresidue total count: 508 / NOE long range total count: 461 / NOE medium range total count: 295 / NOE sequential total count: 577 / Hydrogen bond constraints total count: 36 / Protein phi angle constraints total count: 103 / Protein psi angle constraints total count: 103
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 14.91 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.38 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る