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万見
- PDB-2mbs: NMR solution structure of oxidized KpDsbA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mbs
タイトルNMR solution structure of oxidized KpDsbA
要素Thiol:disulfide interchange protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin domain
機能・相同性
機能・相同性情報


disulfide oxidoreductase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法溶液NMR / water refinement
Model detailsclosest to the average, model9
データ登録者Kurth, F. / Rimmer, K. / Premkumar, L. / Mohanty, B. / Duprez, W. / Halili, M.A. / Shouldice, S.R. / Heras, B. / Fairlie, D.P. / Scanlon, M.J. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Comparative Sequence, Structure and Redox Analyses of Klebsiella pneumoniae DsbA Show That Anti-Virulence Target DsbA Enzymes Fall into Distinct Classes.
著者: Kurth, F. / Rimmer, K. / Premkumar, L. / Mohanty, B. / Duprez, W. / Halili, M.A. / Shouldice, S.R. / Heras, B. / Fairlie, D.P. / Scanlon, M.J. / Martin, J.L.
履歴
登録2013年8月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1641
ポリマ－21,1641
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein


分子量: 21164.006 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 20-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 株: 342 / 遺伝子: dsbA, KPK_5512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 / 参照: UniProt: B5XZJ6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY aliphatic
1713D 1H-13C NOESY aromatic
1812D 1H-13C HSQC aliphatic
1912D 1H-13C HSQC aromatic
11013D HBHA(CO)NH

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] KpDsbA, 50 mM sodium phosphate, 2 mM EDTA, 0.02 % sodium azide, 10 % [U-100% 2H] D2O, 1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMKpDsbA-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
50 mMsodium phosphate-21
2 mMEDTA-31
0.02 %sodium azide-41
10 %D2O-5[U-100% 2H]1
1 mMDSS-61
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
OPALpLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
UNIOHerrmann, Guntert and Wuthrichchemical shift assignment
精密化手法: water refinement / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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