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万見
- PDB-2ltz: Smurf2 WW3 domain in complex with a Smad7 derived peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ltz
タイトルSmurf2 WW3 domain in complex with a Smad7 derived peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
  • Smad7 derived peptide
キーワードPROTEIN BINDING/PEPTIDE / WW / SMURF2 / SMAD7 / PROTEIN BINDING-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chondrocyte hypertrophy / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of T-helper 17 type immune response / negative regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of T cell cytokine production / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / heteromeric SMAD protein complex / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway ...positive regulation of chondrocyte hypertrophy / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of T-helper 17 type immune response / negative regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of T cell cytokine production / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / heteromeric SMAD protein complex / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein-containing complex disassembly / positive regulation of trophoblast cell migration / activin receptor binding / response to laminar fluid shear stress / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / negative regulation of activin receptor signaling pathway / protein-containing complex localization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / adherens junction assembly / I-SMAD binding / negative regulation of ossification / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / artery morphogenesis / ureteric bud development / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of SMAD protein signal transduction / SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / ubiquitin ligase complex / regulation of cardiac muscle contraction / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / transcription regulator inhibitor activity / collagen binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to leukemia inhibitory factor / negative regulation of cell migration / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / beta-catenin binding / fibrillar center / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / UCH proteinases / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / protein ubiquitination / ciliary basal body / membrane raft / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain ...MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / SMAD-like domain superfamily / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / SMAD/FHA domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mothers against decapentaplegic homolog 7 / E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Macias, M.J. / Aragon, E. / Goerner, N. / Xi, Q. / Lopes, T. / Gao, S. / Massague, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for the Versatile Interactions of Smad7 with Regulator WW Domains in TGF-beta Pathways.
著者: Aragon, E. / Goerner, N. / Xi, Q. / Gomes, T. / Gao, S. / Massague, J. / Macias, M.J.
履歴
登録2012年6月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
B: Smad7 derived peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9842
ポリマ－5,9842
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2 / hSMURF2 / SMAD ubiquitination regulatory factor 2 / SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 2


分子量: 4204.599 Da / 分子数: 1 / 断片: WW3 domain (UNP residues 297-333) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF2 / プラスミド: petM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9HAU4
#2: タンパク質・ペプチド Smad7 derived peptide


分子量: 1778.955 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 203-217 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15105

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1423D CBCA(CO)NH
1523D HN(CA)CB

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM SMURF2WW3, 2 mM SMAD7, 20 mM [U-100% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SMURF2WW3, 3 mM SMAD7, 20 mM [U-100% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMSMURF2WW3-11
2 mMSMAD7-21
20 mMTRIS-3[U-100% 2H]1
100 mMsodium chloride-41
1 mMSMURF2WW3-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
3 mMSMAD7-62
20 mMTRIS-7[U-100% 2H]2
100 mMsodium chloride-82
試料状態pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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