[日本語] English
万見
- PDB-2los: Backbone structure of human membrane protein TMEM14C -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2los
タイトルBackbone structure of human membrane protein TMEM14C
要素Transmembrane protein 14C
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Paramagnetic relaxation enhancement / Helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of heme biosynthetic process / nitrogen compound transport / heme biosynthetic process / mitochondrial transport / erythrocyte differentiation / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane
類似検索 - 分子機能
Transmembrane protein 14-like / TMEM14 family / TMEM14 superfamily / Transmembrane proteins 14C / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein 14C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Klammt, C. / Vajpai, N. / Maslennikov, I. / Riek, R. / Choe, S.
引用ジャーナル: Nat.Methods / 年: 2012
タイトル: Facile backbone structure determination of human membrane proteins by NMR spectroscopy.
著者: Klammt, C. / Maslennikov, I. / Bayrhuber, M. / Eichmann, C. / Vajpai, N. / Chiu, E.J. / Blain, K.Y. / Esquivies, L. / Kwon, J.H. / Balana, B. / Pieper, U. / Sali, A. / Slesinger, P.A. / ...著者: Klammt, C. / Maslennikov, I. / Bayrhuber, M. / Eichmann, C. / Vajpai, N. / Chiu, E.J. / Blain, K.Y. / Esquivies, L. / Kwon, J.H. / Balana, B. / Pieper, U. / Sali, A. / Slesinger, P.A. / Kwiatkowski, W. / Riek, R. / Choe, S.
履歴
登録2012年1月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protein 14C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6141
ポリマ－12,6141
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Transmembrane protein 14C


分子量: 12613.804 Da / 分子数: 1 / 変異: S5C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM14C, C6orf53, HSPC194 / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: Q9P0S9

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HNCO
1323D HNCA
1423D HN(CA)CB
1523D HN(CO)CA
1613D 1H-15N NOESY
1723D 13C-15N HSQC-NOESY-HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
115N-TMEM14C, 20 mM MES-BisTris, 2 % LMPG, 0.5 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
213C,15N-TMEM14C, 20 mM MES-BisTris, 2 % LMPG, 0.5 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
20 mMMES-BisTris-11
2 %LMPG-21
0.5 mMDSS-31
20 mMMES-BisTris-42
2 %LMPG-52
0.5 mMDSS-62
20 mMMES-BisTris-73
2 %LMPG-83
0.5 mMDSS-93
20 mMMES-BisTris-104
2 %LMPG-114
0.5 mMDSS-124
20 mMMES-BisTris-135
2 %LMPG-145
0.5 mMDSS-155
20 mMMES-BisTris-166
2 %LMPG-176
0.5 mMDSS-186
試料状態イオン強度: 40 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 310 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 700 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure visualization
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure analysis
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る