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万見
- PDB-2l6j: Tah1 complexed by MEEVD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6j
タイトルTah1 complexed by MEEVD
要素
  • C-terminus Hsp90 chaperone peptide MEEVD
  • TPR repeat-containing protein associated with Hsp90
キーワードPROTEIN BINDING / tetratricopeptide repeat (TPR) / Hsp90 co-factor
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / R2TP complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface ...HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / R2TP complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / The NLRP3 inflammasome / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / cellular response to interleukin-4 / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / placenta development / tau protein binding / kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...: / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-beta / TPR repeat-containing protein associated with Hsp90
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Jimenez, B. / Ugwu, F. / Zhao, R. / Orti, L. / Houry, W.A. / Pineda-Lucena, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of minimal tetratricopeptide repeat domain protein Tah1 reveals mechanism of its interaction with Pih1 and Hsp90.
著者: Jimenez, B. / Ugwu, F. / Zhao, R. / Orti, L. / Makhnevych, T. / Pineda-Lucena, A. / Houry, W.A.
履歴
登録2010年11月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月9日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPR repeat-containing protein associated with Hsp90
B: C-terminus Hsp90 chaperone peptide MEEVD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1462
ポリマ－13,1462
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 TPR repeat-containing protein associated with Hsp90


分子量: 12524.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TAH1, TAH1 YCR060W YCR60W, YCR060W, YCR60W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): gold / 参照: UniProt: P25638
#2: タンパク質・ペプチド C-terminus Hsp90 chaperone peptide MEEVD


分子量: 621.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P08238*PLUS

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実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1332D 1H-1H NOESY
1423D CBCA(CO)NH
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D HN(CA)CB
1823D HBHA(CO)NH
1923D H(CCO)NH
11043D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N NOESY
11243D 1H-13C NOESY aliphatic
11312D 15N edited 1H-1H NOESY
11422D 13C-13C COSY
11543D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-99% 15N] Tah1-1, 2 mM Ac-MEEVD-2, 25 mM sodium phosphate-3, 100 mM sodium chloride-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Tah1-5, 2 mM Ac-MEEVD-6, 25 mM sodium phosphate-7, 100 mM sodium chloride-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
3800 uM Tah1-9, 1.6 mM Ac-MEEVD-10, 25 mM sodium phosphate-11, 100 mM sodium chloride-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Tah1-13, 2 mM Ac-MEEVD-14, 25 mM sodium phosphate-15, 100 mM sodium chloride-16, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTah1-1[U-99% 15N]1
2 mMAc-MEEVD-21
25 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
1 mMTah1-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
2 mMAc-MEEVD-62
25 mMsodium phosphate-72
100 mMsodium chloride-82
800 uMTah1-93
1.6 mMAc-MEEVD-103
25 mMsodium phosphate-113
100 mMsodium chloride-123
1 mMTah1-13[U-98% 13C; U-98% 15N]4
2 mMAc-MEEVD-144
25 mMsodium phosphate-154
100 mMsodium chloride-164
試料状態イオン強度: 0.1375 / pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CARA1.8.4Prof. W thrich Groupchemical shift assignment
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
TopSpin1.3Bruker Biospin解析
UNIO1.0.4Torsten Herrmann Copyright 2002-2010peak picking
UNIO1.0.4Torsten Herrmann Copyright 2002-2010データ解析
UNIO1.0.4Torsten Herrmann Copyright 2002-2010構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
Amber10Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollm精密化
TALOSoriginalCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2051 / NOE intraresidue total count: 359 / NOE long range total count: 510 / NOE medium range total count: 680 / NOE sequential total count: 502
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.304 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.005 Å / Distance rms dev error: 0.0003 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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