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- PDB-3p69: Crystal structure of a putative secreted protein (BF4250) from Ba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p69
タイトルCrystal structure of a putative secreted protein (BF4250) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.05 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / CARBOHYDRATE METABOLISM / PUTATIVE GLYCOSIDE HYDROLASE / IG-LIKE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Immunoglobulin-like - #4120 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Lipoprotein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BF4250) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,76310
ポリマ－29,1962
非ポリマー5678
水4,792266
1
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0947
ポリマ－14,5981
非ポリマー4966
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6693
ポリマ－14,5981
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.074, 127.074, 150.606
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 14598.162 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 27-159 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: ATCC 25285 / NCTC 9343 / 遺伝子: BF4250 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5L7M9
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 27-159) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 27-159) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.7510M ammonium sulfate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97898,0.97922,0.91837,0.97881
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978981
20.979221
30.918371
40.978811
反射解像度: 2.05→29.914 Å / Num. all: 29482 / Num. obs: 29482 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 40.336 Å2 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.013 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.05-2.16.30.61350521531.259100
2.1-2.166.30.81321821040.976100
2.16-2.226.31.11300320730.699100
2.22-2.296.31.21234419610.617100
2.29-2.376.31.51211319180.512100
2.37-2.456.31.91183718810.399100
2.45-2.546.32.51154318340.304100
2.54-2.656.33.21082317190.243100
2.65-2.766.33.91059316770.197100
2.76-2.96.35.31005015950.142100
2.9-3.066.36.7953715110.11100
3.06-3.246.38.3908214440.084100
3.24-3.476.38.4855613630.078100
3.47-3.746.39.5792912590.067100
3.74-4.16.310.9744211860.056100
4.1-4.586.313658510530.046100
4.58-5.296.21358899480.045100
5.29-6.486.112.849538060.047100
6.48-9.17612.938266350.045100
9.17-29.9145.713.620503620.04397.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
SCALA3.3.15data processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→29.914 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9518 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9409 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. GLYCEROL (GOL), USED AS A CRYOPROTECTANT AND CHLORIDE (CL) FROM THE PROTEIN BUFFER HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2194 1499 5.08 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
obs0.1909 29479 --
原子変位パラメータBiso max: 130.59 Å2 / Biso mean: 50.6401 Å2 / Biso min: 19.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5352 Å20 Å20 Å2
2--1.5352 Å20 Å2
3----3.0704 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.914 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1944 0 33 266 2243
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d968SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes51HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes309HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2073HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion283SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2488SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2073HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2821HARMONIC21.13
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.08
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.38
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 150 5.24 %
Rwork0.2113 2711 -
all0.2132 2861 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77151.429-0.36077.8114-3.37023.5556-0.13670.18830.08840.03090.34660.2262-0.3493-0.1951-0.21-0.05670.00390.0569-0.15630.0188-0.1011-0.884436.8107-0.0039
21.2826-0.43840.83370.8306-0.94122.14540.0054-0.11250.15180.08140.0179-0.0878-0.3369-0.0774-0.0234-0.011-0.02030.0445-0.1153-0.05940.00062.657720.109723.5346
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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