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万見
- PDB-2l5a: Structural basis for recognition of centromere specific histone H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l5a
タイトルStructural basis for recognition of centromere specific histone H3 variant by nonhistone Scm3
要素Histone H3-like centromeric protein CSE4, Protein SCM3, Histone H4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / a single chain of Cse4+Scm3+H4 / fusion protein / chimera protein
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing nucleosome binding / condensed chromosome, centromeric region => GO:0000779 / 2-micrometer circle DNA / 2-micrometer plasmid partitioning / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression ...CENP-A containing nucleosome binding / condensed chromosome, centromeric region => GO:0000779 / 2-micrometer circle DNA / 2-micrometer plasmid partitioning / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / centromeric DNA binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / mitotic sister chromatid segregation / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome segregation / structural constituent of chromatin / G2/M transition of mitotic cell cycle / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Centromere protein Scm3/HJURP / Centromere protein Scm3 / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold ...Centromere protein Scm3/HJURP / Centromere protein Scm3 / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3-like centromeric protein CSE4 / Protein SCM3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Zhou, Z. / Feng, H. / Zhou, B. / Ghirlando, R. / Hu, K. / Zwolak, A. / Jenkins, L. / Xiao, H. / Tjandra, N. / Wu, C. / Bai, Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structural basis for recognition of centromere histone variant CenH3 by the chaperone Scm3.
著者: Zhou, Z. / Feng, H. / Zhou, B.R. / Ghirlando, R. / Hu, K. / Zwolak, A. / Miller Jenkins, L.M. / Xiao, H. / Tjandra, N. / Wu, C. / Bai, Y.
履歴
登録2010年10月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999Author states the protein is one chimera protein composed of folded cores of Cse4(PDB residues 0-87 ...Author states the protein is one chimera protein composed of folded cores of Cse4(PDB residues 0-87 coresponds to UNP residues 151-228), Scm3(PDB residues 88-173 corresponds to UNP residues 93-172) and H4(PDB residues 174-235 corresponds to UNP residues 42-103).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3-like centromeric protein CSE4, Protein SCM3, Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0341
ポリマ－27,0341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone H3-like centromeric protein CSE4, Protein SCM3, Histone H4 / CENP-A homolog / Chromosome segregation protein 4 / Suppressor of chromosome missegregation protein 3 /


分子量: 27034.113 Da / 分子数: 1 / 断片: Cse4(151-228), Scm3(93-172), H4(42-103) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fusion protein of Cse4, Scm3 and H4
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CSE4, CSL2, YKL049C, YKL262, SCM3, YDL139C, D2155, HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752
プラスミド: pET42b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) condon plus RPL / 参照: UniProt: P36012, UniProt: Q12334, UniProt: P02309

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: A structure of single chain protein complex containing Cse4, Scm3 and H4 folded core.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N TROSY
1262D 1H-1H NOESY
1332D 1H-13C HMQC
1423D trHNCACB
1523D trHNCOCACB
1623D trHNCA
1723D trHNCOCA
1823D trHNCO
1923D trHNCACO
11053D (H)CCH-TOCSY
11153D CCCH-TOCSY
11253D HBHA(CO)NH
11353D H(CCO)NH
11413D 1H-15N NOESY
11533D 1H-15N NOESY
11653D 1H-13C NOESY
11733D 1H-13C NOESY
11843D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8-1.0 mM [U-100% 15N] scCSH-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8-0.85 mM [U-100% 15N] scCSH-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8-0.85 mM [U-13C methyl; U-15N; U-2H] scCSH-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.8-0.85 mM [U-13C ; U-15N; 35%-2H] scCSH-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
50.8-0.85 mM [U-13C ; U-15N] scCSH-5, 100% D2O100% D2O
60.8-0.85 mM scCSH-6, 100% D2O100% D2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMscCSH-1[U-100% 15N]0.8-1.01
mMscCSH-2[U-100% 15N]0.8-0.852
mMscCSH-3[U-13C methyl; U-15N; U-2H]0.8-0.853
mMscCSH-4[U-13C ; U-15N; 35%-2H]0.8-0.854
mMscCSH-5[U-13C; U-15N]0.8-0.855
mMscCSH-60.8-0.856
試料状態イオン強度: 0.00 / pH: 5.4 / 圧: ambient atm / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX8003
Bruker DRXBrukerDRX9004
Varian INOVAVarianINOVA8005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeupdated versionDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRView7.9.1Johnson, One Moon Scientificデータ解析
TALOSupdated versionCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
X-PLOR NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure evaluation
MOLMOLpyMolKoradi, Billeter and Wuthrichpdb display
MolProbity3.17Richardsonstructure evaluation
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3871 / NOE intraresidue total count: 1198 / NOE long range total count: 686 / NOE medium range total count: 909 / NOE sequential total count: 1067 / Hydrogen bond constraints total count: 168 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 142 / Protein psi angle constraints total count: 142
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.1 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 3 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.3 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.029 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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