[日本語] English
万見
- PDB-2kyl: Solution structure of MAST2-PDZ complexed with the C-terminus of PTEN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kyl
タイトルSolution structure of MAST2-PDZ complexed with the C-terminus of PTEN
要素
  • C-terminus of Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
  • Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / PDZ / complex / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


PTEN Loss of Function in Cancer / inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity ...PTEN Loss of Function in Cancer / inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity / central nervous system myelin maintenance / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / central nervous system neuron axonogenesis / postsynaptic density assembly / neuron-neuron synaptic transmission / spermatid differentiation / Negative regulation of the PI3K/AKT network / synapse maturation / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / myelin sheath adaxonal region / Regulation of PTEN mRNA translation / cellular response to electrical stimulus / presynaptic membrane assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of axonogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / Transcriptional Regulation by MECP2 / negative regulation of organ growth / forebrain morphogenesis / negative regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylinositol dephosphorylation / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / anaphase-promoting complex binding / dentate gyrus development / Schmidt-Lanterman incisure / phosphatidylinositol biosynthetic process / dendritic spine morphogenesis / regulation of interleukin-12 production / maternal behavior / ubiquitin ligase activator activity / spindle assembly involved in female meiosis / negative regulation of cell size / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / molecular function inhibitor activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin-specific protease binding / regulation of neuron projection development / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / locomotor rhythm / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / adult behavior / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of cellular senescence / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of osteoblast differentiation / prepulse inhibition / phosphatase binding / multicellular organismal response to stress / protein dephosphorylation / synapse assembly / protein-tyrosine-phosphatase / cytoskeleton organization / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein tyrosine phosphatase activity / Regulation of PTEN localization / negative regulation of cell migration / central nervous system development / cell projection / TP53 Regulates Metabolic Genes / PDZ domain binding / locomotory behavior / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell motility / PML body / beta-catenin binding / regulation of protein stability / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of PTEN stability and activity / Ovarian tumor domain proteases / Downstream TCR signaling / cell migration / negative regulation of neuron projection development / heart development / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / dendritic spine / learning or memory / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / neuron projection / Ub-specific processing proteases / postsynaptic density
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, domain / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, pre-PK domain superfamily / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, catalytic domain / Domain of unknown function (DUF1908) / Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / PTEN, phosphatase domain / : / Inositol hexakisphosphate / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain ...Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, domain / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, pre-PK domain superfamily / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, catalytic domain / Domain of unknown function (DUF1908) / Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / PTEN, phosphatase domain / : / Inositol hexakisphosphate / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Terrien, E. / Wolff, N. / Cordier, F. / Simenel, C. / Lafon, M. / Delepierre, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of MAST2-PDZ complexed with the C-terminus of PTEN
著者: Terrien, E. / Wolff, N. / Cordier, F. / Simenel, C. / Lafon, M. / Prehaud, C. / Delepierre, M.
履歴
登録2010年6月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 2
B: C-terminus of Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0122
ポリマ－12,0122
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 2


分子量: 10451.940 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6P0Q8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド C-terminus of Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / C-terminus of PTEN


分子量: 1559.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 参照: UniProt: P60484

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCO
1613D HN(CA)CB
1713D HN(CO)CA
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D HNCA
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY
11213D HN(COCA)CB
11313D 13C-selected/12C,14N-selected NOESY
11413D 15N-selected/12C,14N-selected NOESY

-
試料調製

詳細内容: 0.6mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PDZ-domain-1, 1.2mM PTEN-2, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMPDZ-domain-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.2 mMPTEN-21
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
VnmrJVariancollection
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1317 / NOE intraresidue total count: 570 / NOE long range total count: 270 / NOE medium range total count: 155 / NOE sequential total count: 244
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum upper distance constraint violation: 0.38 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0524 Å / Distance rms dev error: 0.0005 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る