+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4j7z | ||||||
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Title | Thermus thermophilus DNAJ J- and G/F-DOMAINS | ||||||
Components | Chaperone protein DnaJ 2 | ||||||
Keywords | CHAPERONE / J-DOMAIN / POLYPROLINE-II HELIX / DNA REPLICATION / STRESS RESPONSE | ||||||
Function / homology | Function and homology information unfolded protein binding / protein folding / DNA replication / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / EPR / SYNCHROTRON / RIPAS / Resolution: 1.64 Å | ||||||
Authors | Barends, T.R.M. / Brosi, R.W. / Steinmetz, A. / Scherer, A. / Hartmann, E. / Eschenbach, J. / Lorenz, T. / Seidel, R. / Shoeman, R. / Zimmermann, S. ...Barends, T.R.M. / Brosi, R.W. / Steinmetz, A. / Scherer, A. / Hartmann, E. / Eschenbach, J. / Lorenz, T. / Seidel, R. / Shoeman, R. / Zimmermann, S. / Bittl, R. / Schlichting, I. / Reinstein, J. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2013 Title: Combining crystallography and EPR: crystal and solution structures of the multidomain cochaperone DnaJ. Authors: Barends, T.R. / Brosi, R.W. / Steinmetz, A. / Scherer, A. / Hartmann, E. / Eschenbach, J. / Lorenz, T. / Seidel, R. / Shoeman, R.L. / Zimmermann, S. / Bittl, R. / Schlichting, I. / Reinstein, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4j7z.cif.gz | 259.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4j7z.ent.gz | 214.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4j7z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j7/4j7z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j7/4j7z | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12920.283 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP RESIDUES 2-114 / Mutation: L57(MSE), I142(MSE), L173(MSE), L226(MSE), K231G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / Gene: dnaJ2, TTHA1489 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q56237 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.98 Å3/Da / Density % sol: 37.95 % |
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Crystal grow | Method: vapor diffusion, hanging drop Details: PEG1500 15%, 0.1 M STRONTIUM CHLORIDE , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.9536 |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2006 Details: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR, DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9536 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.64→40 Å / Num. obs: 72046 / % possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 12.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.64→1.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.353 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 94.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: RIPAS / Resolution: 1.64→37.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.115 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.039 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.64→37.24 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.64→1.68 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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