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万見
- PDB-2kt5: RRM domain of mRNA export adaptor REF2-I bound to HSV-1 ICP27 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kt5
タイトルRRM domain of mRNA export adaptor REF2-I bound to HSV-1 ICP27 peptide
要素
  • ICP27
  • RNA and export factor-binding protein 2
キーワードRNA Binding Protein / Viral Protein / REF ICP27 HSV-1 / Chaperone / mRNA processing / mRNA splicing / mRNA transport / Nucleus / RNA-binding / Spliceosome / Transport / RNA Binding Protein - Viral Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / mRNA transport / RNA splicing / protein export from nucleus / spliceosomal complex / regulation of protein stability / mRNA processing / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding ...negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / mRNA transport / RNA splicing / protein export from nucleus / spliceosomal complex / regulation of protein stability / mRNA processing / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / host cell cytoplasm / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Herpes viral adaptor, REF-binding domain / Herpes viral adaptor-to-host cellular mRNA binding domain / Herpesvirus ICP27-like / Herpesvirus transcriptional regulator family / Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...Herpes viral adaptor, REF-binding domain / Herpes viral adaptor-to-host cellular mRNA binding domain / Herpesvirus ICP27-like / Herpesvirus transcriptional regulator family / Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ICP27 / Aly/REF export factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Tunnicliffe, N.B. / Golovanov, A.P. / Wilson, S.A. / Hautbergue, G.M.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for the Recognition of Cellular mRNA Export Factor REF by Herpes Viral Proteins HSV-1 ICP27 and HVS ORF57.
著者: Tunnicliffe, R.B. / Hautbergue, G.M. / Kalra, P. / Jackson, B.R. / Whitehouse, A. / Wilson, S.A. / Golovanov, A.P.
履歴
登録2010年1月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA and export factor-binding protein 2
B: ICP27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8652
ポリマ－17,8652
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA and export factor-binding protein 2


分子量: 13596.133 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM domain, residues 53-155 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Refbp2, Ref2 / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RP / 参照: UniProt: Q9JJW6
#2: タンパク質・ペプチド ICP27


分子量: 4268.931 Da / 分子数: 1 / 断片: REF interaction fragment, residues 103-138 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RP / 参照: UniProt: Q9J0X9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131filtered 13C-NOESY
142filtered 13C-NOESY
1523D 13C-separated NOESY
1623D 15N-separated NOESY
1713D Standard triple-resonance
1823d Standard triple-resonance

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] REF 54-155, 2 mM ICP27 103-138, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ICP27 103-138, 2 mM REF 54-155, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMREF 54-155[U-99% 13C; U-99% 15N]1
2 mMICP27 103-1381
1 mMICP27 103-138[U-99% 13C; U-99% 15N]2
2 mMREF 54-1552
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.2 / 圧: AMBIENT bar / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker Avance II+BrukerAVANCE II7002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.構造決定
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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