+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zay | ||||||
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Title | Crystal structure of Atg16L in complex with GDP-bound Rab33B | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT / ATG16L / autophagy / autophagosome formation / Rab33B | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of constitutive secretory pathway / regulation of retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to ER / Atg12-Atg5-Atg16 complex / Macroautophagy / regulation of Golgi organization / vacuole-isolation membrane contact site / Rab protein signal transduction / microautophagy / Intra-Golgi traffic / protein localization to Golgi apparatus ...negative regulation of constitutive secretory pathway / regulation of retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to ER / Atg12-Atg5-Atg16 complex / Macroautophagy / regulation of Golgi organization / vacuole-isolation membrane contact site / Rab protein signal transduction / microautophagy / Intra-Golgi traffic / protein localization to Golgi apparatus / xenophagy / protein localization to phagophore assembly site / corpus callosum development / phagophore assembly site membrane / RAB geranylgeranylation / intra-Golgi vesicle-mediated transport / regulation of exocytosis / negative stranded viral RNA replication / endolysosome membrane / TBC/RABGAPs / skeletal system morphogenesis / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome assembly / autophagosome / positive regulation of autophagy / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / hippocampus development / macroautophagy / Golgi lumen / protein transport / presynapse / GTPase binding / defense response to virus / endosome / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Pantoom, S. / Wu, Y.W. | ||||||
Citation | Journal: Autophagy / Year: 2021 Title: RAB33B recruits the ATG16L1 complex to the phagophore via a noncanonical RAB binding protein. Authors: Pantoom, S. / Konstantinidis, G. / Voss, S. / Han, H. / Hofnagel, O. / Li, Z. / Wu, Y.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6zay.cif.gz | 242.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6zay.ent.gz | 191.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6zay.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6zay_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6zay_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 6zay_validation.xml.gz | 14 KB | Display | |
Data in CIF | 6zay_validation.cif.gz | 20.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/za/6zay ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/za/6zay | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6y09C 1z06S 3q8tS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 21975.348 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RAB33B / Plasmid: pOPIN / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q9H082 #2: Protein | Mass: 14532.016 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Atg16l1, Apg16l / Plasmid: pRSF / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q8C0J2 |
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-Non-polymers , 6 types, 198 molecules
#3: Chemical | ChemComp-PO4 / #4: Chemical | ChemComp-PEG / #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.88 Å3/Da / Density % sol: 68.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.2 Details: 22% PEG3350, 0.2M potassium thiocyanate and 0.1M sodium potassium phosphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.97714 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jun 29, 2013 |
Radiation | Monochromator: si(III) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97714 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→49.572 Å / Num. obs: 46452 / % possible obs: 99.96 % / Redundancy: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 38.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1169 / Net I/σ(I): 16.22 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.486 Å / Redundancy: 13.7 % / Num. unique obs: 4577 / CC1/2: 0.971 / % possible all: 99.89 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1Z06 and 3Q8T Resolution: 2.4→49.572 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 26.48 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 193.21 Å2 / Biso mean: 69.6901 Å2 / Biso min: 22.12 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→49.572 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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