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万見
- PDB-2kqt: Solid-state NMR structure of the M2 transmembrane peptide of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kqt
タイトルSolid-state NMR structure of the M2 transmembrane peptide of the influenza A virus in DMPC lipid bilayers bound to deuterated amantadine
要素M2 protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / influenza / transmembrane / amantadine / REDOR
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host autophagy / proton transmembrane transporter activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Influenza virus matrix protein 2 / Influenza Matrix protein (M2)
類似検索 - ドメイン・相同性
(3S,5S,7S)-tricyclo[3.3.1.1~3,7~]decan-1-amine / Matrix protein 2 / Matrix protein 2
類似検索 - 構成要素
手法個体NMR / simulated annealing, Monte Carlo
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Cady, S.D. / Schmidt-Rohr, K. / Wang, J. / Soto, C.S. / DeGrado, W.F. / Hong, M.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2007
タイトル: Backbone structure of the amantadine-blocked trans-membrane domain M2 proton channel from Influenza A virus.
著者: Hu, J. / Asbury, T. / Achuthan, S. / Li, C. / Bertram, R. / Quine, J.R. / Fu, R. / Cross, T.A.
履歴
登録2009年11月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月26日Group: Other
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 0THIS ENTRY 2KQT REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA 2H95 and 2KAD

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M2 protein
B: M2 protein
C: M2 protein
D: M2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0725
ポリマ－10,9214
非ポリマー1511
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)17 / 24structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
M2 protein


分子量: 2730.295 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 22-46 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Solid-phase synthesis / 参照: UniProt: Q9YP62, UniProt: O70632*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-308 / (3S,5S,7S)-tricyclo[3.3.1.1~3,7~]decan-1-amine / Amantadine / アマンタジン


分子量: 151.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N / コメント: 薬剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 13C-13C Spin Diffusion
1222D 13C-13C Spin Diffusion
1332D 13C-13C Spin Diffusion
1412D 13C-15N HETCOR
1522D 13C-15N HETCOR
1632D 13C-15N HETCOR
1711D 2H-13C REDOR, single 13C pulse
1821D 2H-13C REDOR, single 13C pulse
1931D 2H-13C REDOR, single 13C pulse
11011D 2H-13C REDOR, single 13C pulse
11111D 2H-13C REDOR, single 2H pulse
11221D 2H-13C REDOR, single 2H pulse
11331D 2H-13C REDOR, single 2H pulse
11442H Static Quadrupolar Echo
11552H Static Quadrupolar Echo
11632H Static Quadrupolar Echo

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
15.8 mg [U-99% 13C; U-99% 15N] at S31, I32 and D44 M2-TM, 21.6 mg DMPC, 10 mM NaH2PO4, 10 mM Na2HPO4, 1 mM EDTA, 0.1 mM NaN3, .42 mg [U-2H] d15-1-aminoadamantane*HCl, 10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration
25.0 mg [U-99% 13C; U-99% 15N] at S31, I32 and D44 M2-TM, 10.4 mg DMPC, 10 mM NaH2PO4, 10 mM Na2HPO4, 1 mM EDTA, 0.1 mM NaN3, 0.09 mg [U-2H] d15-1-aminoadamantane*HCl, 10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration
35.2 mg [U-99% 13C; U-99% 15N] at L26, V27, A29 and G34 M2-TM, 19.9 mg DMPC, 10 mM NaH2PO4, 10 mM Na2HPO4, 1 mM EDTA, 0.1 mM NaN3, 0.38 mg [U-2H] d15-1-aminoadamantane*HCl, 10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration
47 mg [U-99% 13C; U-99% 15N] at L26, V27, A29 and G34 M2-TM, 27 mg DMPC, 10 mM NaH2PO4, 10 mM Na2HPO4, 1 mM EDTA, 0.1 mM NaN3, 2.0 mg [U-2H] d15-1-aminoadamantane*HCl, 10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration
57 mg [U-99% 13C; U-99% 15N] at L26, V27, A29 and G34 M2-TM, 27 mg DMPC, 10 mM NaH2PO4, 10 mM Na2HPO, 1 mM EDTA, 0.1 mM NaN3, 0.5 mg [U-2H] d15-1-aminoadamantane*HCl, 10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration10mM pH 7.5 phosphate buffer, 50% hydration
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
5.8 mg/mLM2-TM-1[U-99% 13C; U-99% 15N] at S31, I32 and D441
21.6 mg/mLDMPC-21
10 mMNaH2PO4-31
10 mMNa2HPO4-41
1 mMEDTA-51
.1 mMNaN3-61
.42 mg/mLd15-1-aminoadamantane*HCl-7[U-2H]1
5.0 mg/mLM2-TM-8[U-99% 13C; U-99% 15N] at S31, I32 and D442
10.4 mg/mLDMPC-92
10 mMNaH2PO4-102
10 mMNa2HPO4-112
1 mMEDTA-122
0.1 mMNaN3-132
0.09 mg/mLd15-1-aminoadamantane*HCl-14[U-2H]2
5.2 mg/mLM2-TM-15[U-99% 13C; U-99% 15N] at L26, V27, A29 and G343
19.9 mg/mLDMPC-163
10 mMNaH2PO4-173
10 mMNa2HPO4-183
1 mMEDTA-193
.1 mMNaN3-203
0.38 mg/mLd15-1-aminoadamantane*HCl-21[U-2H]3
7 mg/mLM2-TM-22[U-99% 13C; U-99% 15N] at L26, V27, A29 and G344
27 mg/mLDMPC-234
10 mMNaH2PO4-244
10 mMNa2HPO4-254
1 mMEDTA-264
.1 mMNaN3-274
2.0 mg/mLd15-1-aminoadamantane*HCl-28[U-2H]4
7 mg/mLM2-TM-29[U-99% 13C; U-99% 15N] at L26, V27, A29 and G345
27 mg/mLDMPC-305
10 mMNaH2PO4-315
10 mMNa2HPO4-325
1 mMEDTA-335
.1 mMNaN3-345
0.5 mg/mLd15-1-aminoadamantane*HCl-35[U-2H]5
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 243 K

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NMR測定

放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE4001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
TopSpin1.3Bruker Biospinchemical shift assignment
TopSpin1.3Bruker Biospin解析
TopSpin1.3Bruker Biospinデータ解析
TopSpin1.3Bruker Biospinpeak picking
X-PLOR_NIH, IN-HOUSE METHODSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
XwinNMRBruker Biospincollection
XwinNMRBruker Biospinchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing, Monte Carlo / ソフトェア番号: 1
詳細: The temperature was initially set to 1,000,000K and decreased by 10% every 100 steps until a temperature of 25 K was reached. The constants (CI-CIV) were obtained through a trial-and-error ...詳細: The temperature was initially set to 1,000,000K and decreased by 10% every 100 steps until a temperature of 25 K was reached. The constants (CI-CIV) were obtained through a trial-and-error process. Some side chain rotamers were changed to maximize agreement with the radial distances., An ensemble of models was obtained by selecting the top scoring model after one round of Monte Carlo/Simulated Annealing minimization and refining again with the inverse kinematics algorithm. The distance potential constant CIII was set to 50 kcal/mol-radians^2. Since the radial distance provided excellent restraints between the drug and M2, we were able to position the amantidine molecule near with S31 without the need for further minimization. THE POSITION OF THE AMANTADINE LIGAND (PDB CODE 308) IS IDENTICAL IN ALL OF THE MINIMIZED STRUCTURE SINCE IT IS THE AVERAGE LIGAND POSITION RELATIVE TO THE BACKBONE. WE HAVE MEASURED A 13C-2H DIPOLAR COUPLING FROM SEVERAL PEPTIDE BACKBONE AND SIDECHAIN CARBONS TO THE DEUTERONS ON THE 308 LIGAND. WE SIMULATED THE THE RADIUS OF THE M2 CHANNEL PORE FOR THE SITES WHERE WE OBSERVED 13C-2H DIPOLAR COUPLING, AND FOUND PORE RADII FOR THESE SITES THAT CORRESPONDED WITH THE MEASURED 13C-2H DIPOLAR COUPLING AT THAT SITE. THUS, IN THE FINAL STRUCTURE MINIMIZATION, WE USED THE PORE RADII AS A CONSTRAINT RATHER THAN PEPTIDE-DRUG DISTANCES SINCE THE LIGAND IS ROTATING IN THE CHANNEL.
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 8
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 24 / 登録したコンフォーマーの数: 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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