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- PDB-4j4a: Crystal Structure of Engineered Trimeric Cortexillin-1 Coiled-Coi... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4j4a | ||||||
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Title | Crystal Structure of Engineered Trimeric Cortexillin-1 Coiled-Coil Variant | ||||||
![]() | Cortexillin-1 | ||||||
![]() | DE NOVO PROTEIN / trimer / coiled-coil | ||||||
Function / homology | ![]() lateral part of motile cell / sorocarp stalk morphogenesis / negative regulation of protein localization to cell cortex / actomyosin contractile ring contraction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled cAMP receptor signaling pathway / regulation of myosin II filament assembly / actin lateral binding / chemotaxis to cAMP / positive regulation of cytoskeleton organization / protein localization to cleavage furrow ...lateral part of motile cell / sorocarp stalk morphogenesis / negative regulation of protein localization to cell cortex / actomyosin contractile ring contraction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled cAMP receptor signaling pathway / regulation of myosin II filament assembly / actin lateral binding / chemotaxis to cAMP / positive regulation of cytoskeleton organization / protein localization to cleavage furrow / cell trailing edge / basal cortex / aggregation involved in sorocarp development / mitotic spindle midzone / actomyosin contractile ring / sexual reproduction / actin crosslink formation / detection of mechanical stimulus / bleb assembly / cleavage furrow formation / alpha-catenin binding / protein kinase regulator activity / cortical actin cytoskeleton organization / cell leading edge / actin filament bundle / cleavage furrow / actin filament bundle assembly / mitotic cytokinesis / response to mechanical stimulus / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phagocytic vesicle / cell projection / response to bacterium / cell morphogenesis / protein localization / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell junction / cell cortex / regulation of gene expression / vesicle / positive regulation of gene expression / identical protein binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bjelic, S. / Steinmetz, M.O. / Kammerer, R.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for the oligomerization-state switch from a dimer to a trimer of an engineered cortexillin-1 coiled-coil variant. Authors: Bjelic, S. / Wieser, M. / Frey, D. / Stirnimann, C.U. / Chance, M.R. / Jaussi, R. / Steinmetz, M.O. / Kammerer, R.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 111.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 503 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 14 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein/peptide | Mass: 3128.816 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.85 % |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. all: 46235 / Num. obs: 46230 / % possible obs: 99.99 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 124.64 Å2 / Biso mean: 32.7673 Å2 / Biso min: 11.35 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6499→46.288 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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