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- PDB-2kmz: NMR Structure of hFn14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kmz
タイトルNMR Structure of hFn14
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 12A
キーワードAPOPTOSIS / Fn14 / TWEAK / TNF Receptor / CRD / TNFRSF12A / Angiogenesis / Cell adhesion / Developmental protein / Differentiation / Disulfide bond / Membrane / Receptor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / regulation of wound healing / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / angiogenesis / cell differentiation / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 12 / Tumour necrosis factor receptor stn_TNFRSF12A_TNFR domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 12A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Pellegrini, M. / Willen, L. / Perroud, M. / Krushinskie, D. / Strauch, K. / Cuervo, H. / Sun, Y. / Day, E.S. / Schneider, P. / Zheng, T.S.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2013
タイトル: Structure of the extracellular domains of human and Xenopus Fn14: implications in the evolution of TWEAK and Fn14 interactions.
著者: Pellegrini, M. / Willen, L. / Perroud, M. / Krushinskie, D. / Strauch, K. / Cuervo, H. / Day, E.S. / Schneider, P. / Zheng, T.S.
履歴
登録2009年8月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年4月10日Group: Database references
改定 1.32013年5月1日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 12A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,6151
ポリマ－5,6151
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 10020 lowest energy structures
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 12A / Fibroblast growth factor-inducible immediate-early response protein 14 / FGF-inducible 14 / Tweak- ...Fibroblast growth factor-inducible immediate-early response protein 14 / FGF-inducible 14 / Tweak-receptor / TweakR


分子量: 5615.390 Da / 分子数: 1 / 断片: CRD, residues 28-80 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN14, TNFRSF12A / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q9NP84

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1222D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1700 uM [U-99% 15N] hFn14-1, 10 mM sodium phosphate-2, 137 mM sodium chloride-3, 2.7 mM potassium chloride-4, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
2700 uM hFn14-5, 10 mM sodium phosphate-6, 137 mM sodium chloride-7, 2.7 mM potassium chloride-8, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
700 uMhFn14-1[U-99% 15N]1
10 mMsodium phosphate-21
137 mMsodium chloride-31
2.7 mMpotassium chloride-41
700 uMhFn14-52
10 mMsodium phosphate-62
137 mMsodium chloride-72
2.7 mMpotassium chloride-82
試料状態イオン強度: 140 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: Avance / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
SPARKY3.11Goddardデータ解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 20 lowest energy structures
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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