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万見
- PDB-2k2f: Solution structure of Ca2+-S100A1-RyRP12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k2f
タイトルSolution structure of Ca2+-S100A1-RyRP12
要素
  • Protein S100-A1
  • Ryanodine receptor 1 peptide
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / S100 / EF hand / ryanodine receptor / calcium binding / Alternative splicing / Calcium channel / Calcium transport / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Polymorphism / Transmembrane / Transport / Cytoplasm / Metal-binding / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium ion transmembrane import into cytosol => GO:0097553 / Stimuli-sensing channels / Regulation of TLR by endogenous ligand / manganese ion transmembrane transport / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / regulation of SA node cell action potential ...calcium ion transmembrane import into cytosol => GO:0097553 / Stimuli-sensing channels / Regulation of TLR by endogenous ligand / manganese ion transmembrane transport / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / calcium-induced calcium release activity / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / RAGE receptor binding / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / M band / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / I band / S100 protein binding / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle activity / calcium ion transport into cytosol / response to caffeine / A band / response to redox state / regulation of heart contraction / positive regulation of heart rate / Ion homeostasis / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of sprouting angiogenesis / cellular response to caffeine / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellularly gated calcium channel activity / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / response to magnesium ion / : / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cardiac muscle contraction / release of sequestered calcium ion into cytosol / monoatomic ion transmembrane transport / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to muscle stretch / regulation of heart rate / sarcomere / response to nutrient / sarcoplasmic reticulum / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / cytoplasmic vesicle membrane / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / response to calcium ion / calcium ion transport / calcium-dependent protein binding / : / nuclear envelope / ATPase binding / scaffold protein binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / calmodulin binding / response to hypoxia / neuron projection / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A1 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor ...Protein S100-A1 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2 / Protein S100-A1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailscalcium loaded S100A1 bound to a peptide from the calmodulin binding domain of RyR1
データ登録者Wright, N.T. / Varney, K.M. / Weber, D.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: S100A1 and Calmodulin Compete for the Same Binding Site on Ryanodine Receptor.
著者: Wright, N.T. / Prosser, B.L. / Varney, K.M. / Zimmer, D.B. / Schneider, M.F. / Weber, D.J.
履歴
登録2008年4月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ryanodine receptor 1 peptide
D: Ryanodine receptor 1 peptide
A: Protein S100-A1
B: Protein S100-A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9818
ポリマ－23,8214
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ryanodine receptor 1 peptide


分子量: 1470.822 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: RYR1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS(DE3) / 参照: UniProt: B0LPN4*PLUS
#2: タンパク質 Protein S100-A1 / S100 calcium-binding protein A1 / S-100 protein alpha subunit / S-100 protein alpha chain


分子量: 10439.614 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: S100a1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS(DE3) / 参照: UniProt: P35467
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: calcium loaded S100A1 bound to a peptide from the calmodulin binding domain of RyR1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D H(CCO)NH
1513D C(CO)NH
1612D 1H-1H TOCSY
1712D 1H-1H NOESY
1813D 13C ed 12C filt NOESY

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試料調製

詳細内容: 10-15 mM CALCIUM ION, 1-3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RYR1 peptide, 2-6 mM S100-A1 protein, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 mMCALCIUM ION1
1 mMentity_1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
2 mMentity_21
10 %D2O1
試料状態イオン強度: 40-50 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Zhengrong and Baxchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Zhengrong and Bax解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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