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万見
- PDB-2jnd: 3D NMR structure of ECD1 of mCRF-R2b in complex with Astressin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jnd
タイトル3D NMR structure of ECD1 of mCRF-R2b in complex with Astressin
要素
  • ASTRESSIN
  • Corticotropin-releasing factor receptor 2
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / SCR fold / alpha-helix / beta-sheets
機能・相同性
機能・相同性情報


gastric motility / negative regulation of defecation / Class B/2 (Secretin family receptors) / skeletal muscle tissue growth / corticotrophin-releasing factor receptor activity / corticotropin-releasing hormone receptor activity / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / negative regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of serotonin secretion / negative regulation of luteinizing hormone secretion ...gastric motility / negative regulation of defecation / Class B/2 (Secretin family receptors) / skeletal muscle tissue growth / corticotrophin-releasing factor receptor activity / corticotropin-releasing hormone receptor activity / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / negative regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of serotonin secretion / negative regulation of luteinizing hormone secretion / G alpha (s) signalling events / negative regulation of epinephrine secretion / catecholamine biosynthetic process / varicosity / negative regulation of calcium ion import / cell body fiber / positive regulation of cAMP-mediated signaling / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of blood pressure / : / G protein-coupled peptide receptor activity / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of heart rate / negative regulation of feeding behavior / peptide hormone binding / axon terminus / epithelial cell differentiation / negative regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / long-term synaptic potentiation / actin filament organization / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / positive regulation of interleukin-6 production / perikaryon / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor, type 2 / GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily ...GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor, type 2 / GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Corticotropin-releasing factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics,distance geometry
データ登録者Grace, C.R.R. / Perrin, M.H. / Jozsef, G. / DiGruccio, M.R. / Cantle, J.P. / Rivier, J.E. / Vale, W.W. / Riek, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Structure of the N-terminal domain of a type B1 G protein-coupled receptor in complex with a peptide ligand
著者: Grace, C.R.R. / Perrin, M.H. / Jozsef, G. / DiGruccio, M.R. / Cantle, J.P. / Rivier, J.E. / Vale, W.W. / Riek, R.
履歴
登録2007年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年1月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Corticotropin-releasing factor receptor 2
B: ASTRESSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2132
ポリマ－17,2132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Corticotropin-releasing factor receptor 2 / CRF-R 2 / CRF2 / Corticotropin-releasing hormone receptor 2 / CRH-R 2 / CRF-RB / CRH- R2


分子量: 13626.097 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 39-133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Crhr2, Crf2r / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60748
#2: タンパク質・ペプチド ASTRESSIN


分子量: 3587.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide ligand is based on human CRF which is naturally found in humans.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D 1H-15N NOESY
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D 1H-13C NOESY
1612D 1H-13C HSQC
1722D 1H-15N HSQC
1823D HNCA
1923D (H)CCH-TOCSY
11023D 1H-15N NOESY
11123D 1H-13C NOESY
11222D 1H-13C HSQC
11332D 1H-1H TOCSY
11432D DQF-COSY
11532D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-100% 13C, U-100% 15N] ECD1-CRF-R2b-Astressin complex, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
20.4 mM [U-100% 13C, U-100% 15N] ECD1-CRF-R2b-Astressin complex, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
30.4 mM ECD1-CRF-R2b-Astressin complex, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMECD1-CRF-R2b-Astressin complex[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.4 mMECD1-CRF-R2b-Astressin complex[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.4 mMECD1-CRF-R2b-Astressin complex3
試料状態イオン強度: 10 Bis tris / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 303.15 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.peak picking
CYANA1.0.6Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics,distance geometry / ソフトェア番号: 1
詳細: torsion angle dynamics using CYANA, distance geometry using CNS
NMR constraintsNOE constraints total: 1524
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 10.3 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 19 / Maximum lower distance constraint violation: 3.2 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 19.1 ° / Maximum upper distance constraint violation: 7.9 Å / Torsion angle constraint violation method: GRIDSEARCH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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