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万見
- PDB-2jld: Extremely Tight Binding of Ruthenium Complex to Glycogen Synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jld
タイトルExtremely Tight Binding of Ruthenium Complex to Glycogen Synthase Kinase 3
要素
  • GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
  • PEPTIDE (ALA-GLY-GLY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA)
キーワードTRANSFERASE / WNT SIGNALING PATHWAY / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / RUTHENIUM GLYCOGEN SYNTHASE KINASE PICOMOLAR / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING / KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation ...neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of cilium assembly / beta-catenin destruction complex / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / tau-protein kinase / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / Wnt signalosome / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / Maturation of nucleoprotein / tau-protein kinase activity / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / glycogen metabolic process / ER overload response / regulation of neuron projection development / establishment of cell polarity / protein kinase A catalytic subunit binding / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / dynactin binding / epithelial to mesenchymal transition / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / NF-kappaB binding / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of autophagy / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of cell migration / positive regulation of protein export from nucleus / hippocampus development / positive regulation of protein ubiquitination / excitatory postsynaptic potential / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / mitochondrion organization / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of protein-containing complex assembly / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / histone H3T45 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RUTHENIUM PYRIDOCARBAZOLE / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Atilla-Gokcumen, G.E. / Pagano, N. / Streu, C. / Maksimoska, J. / Filippakopoulos, P. / Knapp, S. / Meggers, E.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2008
タイトル: Extremely Tight Binding of a Ruthenium Complex to Glycogen Synthase Kinase 3.
著者: Atilla-Gokcumen, G.E. / Pagano, N. / Streu, C. / Maksimoska, J. / Filippakopoulos, P. / Knapp, S. / Meggers, E.
履歴
登録2008年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
B: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
E: PEPTIDE (ALA-GLY-GLY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4205
ポリマ－94,1613
非ポリマー1,2592
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-20.8 kcal/mol
Surface area37230 Å2
手法PISA
2
B: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4312
ポリマ－46,8011
非ポリマー6301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
E: PEPTIDE (ALA-GLY-GLY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9893
ポリマ－47,3602
非ポリマー6301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.041, 86.114, 177.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 35 - 384 / Label seq-ID: 35 - 384

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA / GSK-3 BETA


分子量: 46801.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE (ALA-GLY-GLY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA)


分子量: 558.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-AG1 / RUTHENIUM PYRIDOCARBAZOLE


分子量: 629.515 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H17FN4O7Ru
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DISORDERED POLYPEPTIDE REGION THAT WAS NOT ASSIGNABLE TO SEQUENCE OF GSK-3BETA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.2
詳細: 100MM TRIS PH 7.4, 500MM NACL, 12.5% PEG 8000, 1MM MGCL2, 1MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月2日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→88.74 Å / Num. obs: 52103 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J1B

1j1b


解像度: 2.35→88.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 9.346 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 2638 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 49335 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----2.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→88.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5416 0 80 182 5678
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225686
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5112.0017854
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93339069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7595706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09423.465228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.61515848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2411532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2891
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021122
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.58433567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.19355777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.85482119
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.153112037
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4451 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.460.5
2Bmedium positional0.460.5
1Amedium thermal1.092
2Bmedium thermal1.092
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.353 182
Rwork0.315 3394
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.75350.60080.28721.07010.28570.36960.01360.0646-0.0742-0.0978-0.00330.18510.0739-0.1332-0.01030.2040.00920.00740.21260.00610.188141.649370.958536.2564
21.07280.2111-0.34521.1175-0.0531.68170.01520.08430.0506-0.0893-0.0067-0.0553-0.04180.0157-0.00860.1187-0.0061-0.02320.1460.00040.138559.716983.427735.1215
31.3923-0.1516-0.43321.4134-0.01371.28980.02120.08790.0872-0.0658-0.0065-0.0998-0.10950.0475-0.01480.1693-0.0108-0.0510.1895-0.01830.190865.490886.626146.6297
41.11410.39110.06261.52060.44080.7708-0.0129-0.1610.15840.14740.0145-0.0994-0.15090.0718-0.00170.1790.00380.00420.18680.00750.172171.6182108.77647.2282
51.06780.1570.16361.1645-0.49071.4804-0.0223-0.1203-0.0390.10680.02880.0681-0.0059-0.0657-0.00650.153-0.00850.00080.1291-0.02410.132658.424488.85866.8146
61.4133-0.18850.01911.3745-0.32931.1028-0.0101-0.1251-0.14910.10970.03530.06070.0902-0.076-0.02530.1781-0.0121-0.00740.1727-0.05220.169155.718582.663-3.9544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 146
2X-RAY DIFFRACTION2A147 - 271
3X-RAY DIFFRACTION3A272 - 385
4X-RAY DIFFRACTION4B35 - 136
5X-RAY DIFFRACTION5B137 - 271
6X-RAY DIFFRACTION6B272 - 384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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