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Yorodumi- PDB-2jj4: The complex of PII and acetylglutamate kinase from Synechococcus ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2jj4 | ||||||
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Title | The complex of PII and acetylglutamate kinase from Synechococcus elongatus PCC7942 | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / TRANSFERASE / CYANOBACTERIA / ACETYLGLUTAMATE / PHOSPHORYLATION / PII SIGNAL PROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION / N-ACETYL-L-GLUTAMATE KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / ARGININE INHIBITION / ARGININE BIOSYNTHESIS / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / GLNB / KINASE / TRIMER / HEXAMER / ATP-BINDING | ||||||
Function / homology | Function and homology information acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process via ornithine / regulation of nitrogen utilization / enzyme regulator activity / phosphorylation / nucleotide binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.46 Å | ||||||
Authors | Llacer, J.L. / Marco-Marin, C. / Gil-Ortiz, F. / Fita, I. / Rubio, V. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2007 Title: The Crystal Structure of the Complex of Pii and Acetylglutamate Kinase Reveals How Pii Controls the Storage of Nitrogen as Arginine Authors: Llacer, J.L. / Contreras, A. / Forchhammer, K. / Marco-Marin, C. / Gil-Ortiz, F. / Maldonado, R. / Fita, I. / Rubio, V. | ||||||
History |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2jj4.cif.gz | 222.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2jj4.ent.gz | 176.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2jj4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jj/2jj4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jj/2jj4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2v5hC 1qy7S 2btyS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 34492.391 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (bacteria) / Strain: PCC 7942 / Plasmid: PET-15B / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q6V1L5, acetylglutamate kinase #2: Protein | Mass: 12409.347 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (bacteria) / Strain: PCC 7942 / Plasmid: PET-22B / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: P0A3F4 #3: Chemical | Sequence details | N-TERMINALLY | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.3 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6.5 Details: 0.1M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 0.25M MAGNESIUM ACETATE, 10%(WT/VOL) POLYETHYLENE GLYCOL 8K, 20MM ACETYLGLUTAMATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-3 / Wavelength: 0.931 |
Detector | Type: ADSC CCD Q4R / Detector: CCD / Date: Dec 7, 2005 / Details: TOROIDAL MIRROR |
Radiation | Monochromator: DIAMOND (111), GE(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.931 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.46→54.07 Å / Num. obs: 17338 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 81.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6.3 |
Reflection shell | Resolution: 3.46→3.65 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 2BTY AND 1QY7 Resolution: 3.46→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.897 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / SU B: 86.884 / SU ML: 0.626 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.748 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 73.37 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.46→50 Å
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Refine LS restraints |
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