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万見
- PDB-2ji3: X-ray structure of the iron-peroxide intermediate of superoxide r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ji3
タイトルX-ray structure of the iron-peroxide intermediate of superoxide reductase (E114A mutant) from Desulfoarculus baarsii
要素Desulfoferrodoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / RAMAN SPECTROSCOPY / SUPEROXIDE REDUCTASE / INTERMEDIATE TRAPPING / MICROSPECTROPHOTOMETRY / DETOXIFICATION / ELECTRON TRANSPORT / IRON / TRANSPORT / REDOX STATES / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide reductase / superoxide reductase activity / removal of superoxide radicals / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Desulphoferrodoxin, N-terminal domain / Desulfoferrodoxin / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain superfamily / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain / : / SOR catalytic domain / Desulfoferrodoxin, ferrous iron-binding domain / Desulfoferrodoxin, ferrous iron-binding domain superfamily / Desulfoferrodoxin ...Desulphoferrodoxin, N-terminal domain / Desulfoferrodoxin / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain superfamily / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain / : / SOR catalytic domain / Desulfoferrodoxin, ferrous iron-binding domain / Desulfoferrodoxin, ferrous iron-binding domain superfamily / Desulfoferrodoxin / Rubrerythrin, domain 2 / Single Sheet / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NITRATE ION / PEROXIDE ION / Desulfoferrodoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfarculus baarsii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Katona, G. / Carpentier, P. / Niviere, V. / Amara, P. / Adam, V. / Ohana, J. / Tsanov, N. / Bourgeois, D.
引用ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: Raman-assisted crystallography reveals end-on peroxide intermediates in a nonheme iron enzyme.
著者: Katona, G. / Carpentier, P. / Niviere, V. / Amara, P. / Adam, V. / Ohana, J. / Tsanov, N. / Bourgeois, D.
履歴
登録2007年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.42018年6月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.62019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.72023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Desulfoferrodoxin
B: Desulfoferrodoxin
C: Desulfoferrodoxin
D: Desulfoferrodoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,23920
ポリマ－56,4734
非ポリマー76516
水5,567309
1
A: Desulfoferrodoxin
B: Desulfoferrodoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,67411
ポリマ－28,2372
非ポリマー4389
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: Desulfoferrodoxin
D: Desulfoferrodoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5649
ポリマ－28,2372
非ポリマー3277
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.450, 82.900, 202.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.229898, 0.079956, -0.969925), (0.08761, -0.990873, -0.102449), (-0.969263, -0.108528, 0.220795)50.928, 53.3133, 44.9648
2given(-0.967133, -0.236001, -0.094647), (0.240878, -0.969569, -0.043754), (-0.081441, -0.065115, 0.994549)42.1051, 44.6491, -43.914
3given(0.327951, 0.03336, -0.944105), (-0.320849, 0.943905, -0.078099), (0.88854, 0.328528, 0.320258)87.2087, 18.311, -10.7855

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Desulfoferrodoxin / Dfx / Superoxide reductase / SOR


分子量: 14118.362 Da / 分子数: 4 / 変異: E114A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfarculus baarsii (バクテリア)
遺伝子: dfx, rbo, Deba_2050 / プラスミド: PMLE47A / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 参照: UniProt: Q46495, superoxide reductase

-
非ポリマー , 5種, 325分子

#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 化合物 ChemComp-PER / PEROXIDE ION


分子量: 31.999 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 114 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 114 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 114 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 114 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 114 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 114 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 16 % PEG 4000, 100 MM TRIS/HNO3 PH9.0, 0.2 M CA(NO3)2 AND 25 MG/ML PROTEIN MIXED 1:1, HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION, 20C, pH 9.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) OR SI(311)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→47.1 Å / Num. obs: 42838 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.27
反射 シェル解像度: 1.94→2.06 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VZI

1vzi


解像度: 1.95→47.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 224508.68 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD AMPLITUDE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2147 5.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 42472 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.2546 Å2 / ksol: 0.336778 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å20 Å2
2---6.35 Å20 Å2
3---5.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→47.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3899 0 22 309 4230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.072.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 349 5 %
Rwork0.303 6667 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PER.PARION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMPER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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