[日本語] English
万見
- PDB-2jfm: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN STE20-LIKE KINASE (UNLIGANDED FORM) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jfm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN STE20-LIKE KINASE (UNLIGANDED FORM)
要素STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / MUSCLE DEVELOPMENT / KINASE / APOPTOSIS / GERMINAL CENTRE KINASE / SERINE- THREONINE KINASE 2 / NUCLEOTIDE-BINDING / SERINE-THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / regulation of apoptotic process / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase ...regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / regulation of apoptotic process / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polo kinase kinase / Polo kinase kinase / UVR domain / UVR domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Polo kinase kinase / Polo kinase kinase / UVR domain / UVR domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STE20-like serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Fedorov, O. / Keates, T. / Salah, E. / Savitsky, P. / Papagrigoriou, E. / Bunkoczi, G. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. ...Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Fedorov, O. / Keates, T. / Salah, E. / Savitsky, P. / Papagrigoriou, E. / Bunkoczi, G. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Activation Segment Dimerization: A Mechanism for Kinase Autophosphorylation of Non-Consensus Sites.
著者: Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Niesen, F.H. / Turnbull, A. / Oliver, A.W. / Parker, S.A. / Turk, B.E. / Pearl, L.H. / Knapp, S.
履歴
登録2007年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3663
ポリマ－37,2421
非ポリマー1242
水1629
1
A: STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE
ヘテロ分子

A: STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7326
ポリマ－74,4842
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.073, 102.073, 176.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE / STE20-LIKE KINASE / STE20-RELATED SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / STE20-RELATED KINASE / HSLK / ...STE20-LIKE KINASE / STE20-RELATED SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / STE20-RELATED KINASE / HSLK / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 2 / CTCL TUMOR ANTIGEN SE20-9


分子量: 37242.051 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 19-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9H2G2, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細K25T MUTATION DUE TO CLONING ARTIFACT

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.1 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350,10% ETHYLENE GLYCOL, 0.2 KSCN, 0.1M BISTRIS PROPANE PH7.5, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97945
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→51 Å / Num. obs: 13398 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.85→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 35.424 / SU ML: 0.309 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.521 / ESU R Free: 0.331 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. MASS SPEC INDICATES RATIO OF MONO-TO-DI PHOSPHORYLATION IS 70-30. ONLY PRIMARY PHOSPHORYLATION (THR183) HAS BEEN MODELLED DUE TO LIMITING RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 680 5.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.232 12654 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.65 Å21.32 Å20 Å2
2--2.65 Å20 Å2
3----3.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2226 0 8 9 2243
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222285
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9623118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2913.0013605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5275287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.14425.588102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.815362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.996157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022551
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02426
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.21448
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.21128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.21144
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2720.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0960.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6241.51481
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12222328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0863927
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7254.5790
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.92 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.401 50
Rwork0.369 896
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.0568 Å / Origin y: 36.0733 Å / Origin z: -7.1297 Å
111213212223313233
T-0.2915 Å2-0.1668 Å20.081 Å2-0.3313 Å2-0.1393 Å2---0.2239 Å2
L1.911 °2-0.1256 °2-0.0083 °2-1.4513 °20.8225 °2--1.5758 °2
S0.215 Å °-0.7672 Å °0.5348 Å °0.1262 Å °-0.0796 Å °0.1093 Å °-0.0505 Å °-0.0023 Å °-0.1354 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る