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万見
- PDB-2jfl: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN STE20-LIKE KINASE (DIPHOSPHORYLATED FO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jfl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN STE20-LIKE KINASE (DIPHOSPHORYLATED FORM) BOUND TO 5- AMINO-3-((4-(AMINOSULFONYL)PHENYL)AMINO)-N-(2,6- DIFLUOROPHENYL)-1H-1,2,4-TRIAZOLE-1-CARBOTHIOAMIDE
要素STE20-LIKE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / MUSCLE DEVELOPMENT / KINASE / APOPTOSIS / GERMINAL CENTRE KINASE / SERINE- THREONINE KINASE 2 / NUCLEOTIDE-BINDING / SERINE-THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity ...regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo kinase kinase / : / Polo kinase kinase / UVR domain / UVR domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Polo kinase kinase / : / Polo kinase kinase / UVR domain / UVR domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DKI / THIOCYANATE ION / STE20-like serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Fedorov, O. / Keates, T. / Salah, E. / Savitsky, P. / Papagrigoriou, E. / Bunkoczi, G. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. ...Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Fedorov, O. / Keates, T. / Salah, E. / Savitsky, P. / Papagrigoriou, E. / Bunkoczi, G. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Activation Segment Dimerization: A Mechanism for Kinase Autophosphorylation of Non-Consensus Sites.
著者: Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Niesen, F.H. / Turnbull, A. / Oliver, A.W. / Parker, S.A. / Turk, B.E. / Pearl, L.H. / Knapp, S.
履歴
登録2007年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STE20-LIKE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1519
ポリマ－37,3221
非ポリマー8298
水2,630146
1
A: STE20-LIKE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
ヘテロ分子

A: STE20-LIKE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,30318
ポリマ－74,6442
非ポリマー1,65916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.368, 101.368, 177.238
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2101-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 STE20-LIKE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE / STE20-LIKE KINASE / STE20-RELATED SERINE/THREONINE-PROTEIN ...STE20-LIKE SERINE-THREONINE KINASE / STE20-LIKE KINASE / STE20-RELATED SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / STE20-RELATED KINASE / HSLK / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 2 / CTCL TUMOR ANTIGEN SE20-9


分子量: 37322.031 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 19-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9H2G2, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 5種, 154分子

#2: 化合物 ChemComp-DKI / 5-AMINO-3-{[4-(AMINOSULFONYL)PHENYL]AMINO}-N-(2,6-DIFLUOROPHENYL)-1H-1,2,4-TRIAZOLE-1-CARBOTHIOAMIDE / CDK 1/2 INHIBITOR


分子量: 425.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13F2N7O2S2
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細K25T MUTATION DUE TO CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.1 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 18% PEG3350,10% ETHYLENE GLYCOL, 0.15 KSCN, 0.1M BISTRIS PROPANE PH6.5, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97945
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49 Å / Num. obs: 27969 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 49.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J51

2j51


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 9.975 / SU ML: 0.139 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PHOSPHO GROUPS ON THR183 AND SER189 HAVE BEEN MODELLED WITH OCCUPANCIES OF 0.7 AND 0.3 RESPECTIVELY. MASS SPEC INDICATES RATIO OF MONO-TO-DI ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PHOSPHO GROUPS ON THR183 AND SER189 HAVE BEEN MODELLED WITH OCCUPANCIES OF 0.7 AND 0.3 RESPECTIVELY. MASS SPEC INDICATES RATIO OF MONO-TO-DI PHOSPHORYLATION IS 70- 30
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1377 4.9 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 26523 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20.03 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2274 0 52 146 2472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222371
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.9863222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1563.0013833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.185287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.64125.333105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.23915.038395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.231159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02451
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.21572
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1690.21137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.21119
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2670.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2960.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5291.51444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95822337
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5943927
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4814.5885
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 74 -
Rwork0.306 1840 -
obs--94.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.4561-0.95521.0134.84880.58395.29940.22360.40980.7266-0.662-0.1031-0.2826-0.3919-0.0883-0.1206-0.3343-0.010.12830.305-0.2040.0382-42.36549.883-6.553
24.197-1.5163-0.34021.72270.512.50460.1426-0.73170.3173-0.0408-0.09910.19650.1553-0.2844-0.0436-0.3694-0.12460.05260.2382-0.0927-0.2074-30.58737.727-5.214
35.38117.18791.096914.89851.28546.14880.4846-0.36060.63540.3464-0.22830.8836-0.20130.0224-0.2563-0.03420.07150.0259-0.36770.0482-0.1999-37.9194.694-8.989
43.83020.75160.45452.32071.12823.50230.0918-0.6120.15370.11040.1282-0.26380.16690.3824-0.22-0.3966-0.07130.0180.086-0.0672-0.229-13.59232.767-9.389
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 70
2X-RAY DIFFRACTION2A71 - 188
3X-RAY DIFFRACTION3A189 - 207
4X-RAY DIFFRACTION4A208 - 308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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