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- PDB-3wf9: Crystal structure of S6K1 kinase domain in complex with a quinoli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wf9
タイトルCrystal structure of S6K1 kinase domain in complex with a quinoline derivative 1-oxo-1-[(4-sulfamoylphenyl)amino]propan-2-yl-2-methyl-1,2,3,4-tetrahydroacridine-9-carboxylate
要素Ribosomal protein S6 kinase beta-1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE DOMAIN / TRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / ATP-BINDING / ZINC-BINDING / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain fatty acid import into cell / response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / response to methamphetamine hydrochloride / skeletal muscle atrophy / regulation of D-glucose import / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of TORC2 signaling / response to L-leucine / cellular response to nutrient / TORC1 signaling ...long-chain fatty acid import into cell / response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / response to methamphetamine hydrochloride / skeletal muscle atrophy / regulation of D-glucose import / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of TORC2 signaling / response to L-leucine / cellular response to nutrient / TORC1 signaling / response to glucagon / positive regulation of smooth muscle cell migration / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to testosterone / germ cell development / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of translational initiation / response to tumor necrosis factor / long-term memory / behavioral fear response / skeletal muscle contraction / response to glucose / response to mechanical stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / cellular response to dexamethasone stimulus / peptide binding / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of translation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / PDZ domain binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / modulation of chemical synaptic transmission / response to nutrient levels / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / cellular response to insulin stimulus / response to toxic substance / cell migration / peptidyl-serine phosphorylation / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynapse / protein kinase activity / neuron projection / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6 kinase / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Ribosomal protein S6 kinase / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FS7 / Ribosomal protein S6 kinase beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.035 Å
データ登録者Niwa, H. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of the S6K1 kinase domain in complexes with inhibitors
著者: Niwa, H. / Mikuni, J. / Sasaki, S. / Tomabechi, Y. / Honda, K. / Ikeda, M. / Ohsawa, N. / Wakiyama, M. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Honma, T. / Tanaka, A. / Yokoyama, S.
履歴
登録2013年7月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22014年10月29日Group: Database references
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein S6 kinase beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8044
ポリマ－37,1791
非ポリマー6253
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Ribosomal protein S6 kinase beta-1
ヘテロ分子

A: Ribosomal protein S6 kinase beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6088
ポリマ－74,3582
非ポリマー1,2506
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area25280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.546, 62.331, 79.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-730-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein S6 kinase beta-1 / S6K-beta-1 / S6K1 / 70 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / Ribosomal protein S6 kinase I / ...S6K-beta-1 / S6K1 / 70 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / Ribosomal protein S6 kinase I / Serine/threonine-protein kinase 14A / p70 ribosomal S6 kinase alpha


分子量: 37178.816 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 78-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23443, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FS7 / (2S)-1-oxo-1-[(4-sulfamoylphenyl)amino]propan-2-yl (2S)-2-methyl-1,2,3,4-tetrahydroacridine-9-carboxylate


分子量: 467.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N3O5S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 2.9M sodium formate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月9日
放射モノクロメーター: Si double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.035→50 Å / Num. all: 29807 / Num. obs: 29807 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.035→2.08 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1493 / Rsym value: 0.71 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.035→34.788 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 0.82 / 位相誤差: 29.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2646 2888 5.07 %RANDOM
Rwork0.214 29802 --
obs0.2166 29802 96.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.77 Å2 / Biso mean: 32.4015 Å2 / Biso min: 12.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.035→34.788 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2295 0 40 289 2624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0393220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005404
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.256916
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0353-2.06870.40991230.36932452257590
2.0687-2.10430.36681280.33962521264995
2.1043-2.14260.32121630.28782646280998
2.1426-2.18380.31721450.26842539268498
2.1838-2.22840.28581530.2662662281599
2.2284-2.27680.37981500.31542174232482
2.2768-2.32980.3351200.2582598271899
2.3298-2.3880.34951360.26012662279899
2.388-2.45260.26511100.23122702281299
2.4526-2.52470.25471420.24162630277299
2.5247-2.60620.25481070.21762676278399
2.6062-2.69930.28311460.22482582272898
2.6993-2.80730.28641690.21542629279899
2.8073-2.9350.28671270.22072663279099
2.935-3.08970.25571510.222692284399
3.0897-3.28310.2571420.20882644278699
3.2831-3.53640.2931480.19212542269097
3.5364-3.89180.25711600.19252345250589
3.8918-4.4540.25311050.15872507261292
4.454-5.60780.1621410.15792583272497
5.6078-34.79350.17761220.17332652277498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6438-1.9073-0.31932.7429-1.15052.27030.18620.25870.0372-0.2158-0.10620.0990.13420.0717-0.08890.1673-0.0087-0.02690.167-0.05710.1632-25.858-21.2585-9.3847
20.6495-0.02820.16860.5842-1.19053.3540.0553-0.15290.16570.122-0.013-0.0081-0.5324-0.1044-0.04570.1943-0.01590.02130.1418-0.02820.2683-23.9591-24.44338.947
32.49210.478-0.80331.544-0.83871.53860.1164-0.14430.14290.1232-0.0702-0.0784-0.14820.1123-0.02920.1350.00510.00940.2017-0.04350.1848-13.5847-27.281514.5224
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 85:166 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 167:231 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 232:372 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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