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- PDB-2jfa: ESTROGEN RECEPTOR ALPHA LBD IN COMPLEX WITH AN AFFINITY-SELECTED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jfa
タイトルESTROGEN RECEPTOR ALPHA LBD IN COMPLEX WITH AN AFFINITY-SELECTED COREPRESSOR PEPTIDE
要素
  • (ESTROGEN RECEPTOR) x 2
  • COREPRESSOR PEPTIDE
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION FACTOR / PHAGE DISPLAY / METAL-BINDING / COREPRESSOR / LIPID-BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION / LIGAND-BINDING DOMAIN (LBD) / NUCLEAR PROTEIN / PHOSPHORYLATION / STEROID- BINDING / RECEPTOR / ZINC-FINGER / DNA-BINDING / NUCLEAR RECEPTOR / PEPTIDE ANTAGONIST
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / prostate epithelial cord elongation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / prostate epithelial cord elongation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / vagina development / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / 14-3-3 protein binding / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / nitric-oxide synthase regulator activity / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / TBP-class protein binding / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / male gonad development / nuclear receptor activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / positive regulation of fibroblast proliferation / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / ATPase binding / regulation of inflammatory response / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / fibroblast proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RALOXIFENE / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Heldring, N. / Pawson, T. / McDonnell, D. / Treuter, E. / Gustafsson, J.A. / Pike, A.C.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural Insights Into Corepressor Recognition by Antagonist-Bound Estrogen Receptors.
著者: Heldring, N. / Pawson, T. / Mcdonnell, D. / Treuter, E. / Gustafsson, J.A. / Pike, A.C.W.
履歴
登録2007年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
P: COREPRESSOR PEPTIDE
Q: COREPRESSOR PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,54110
ポリマ－61,2094
非ポリマー1,3316
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.573, 126.573, 113.429
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12P
22Q

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A306 - 329
2111B306 - 329
1211A343 - 407
2211B343 - 407
1314A408 - 416
2314B408 - 416
1411A417 - 529
2411B417 - 529
1125P1 - 15
2125Q1 - 15

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.741, -0.671, 0.005), (-0.671, -0.741, 0.019), (-0.009, -0.018, -1)8.46374, 20.93542, 4.34764
2given(0.767, -0.642, -0.009), (-0.642, -0.767, -0.021), (0.007, 0.022, -1)8.53135, 24.03974, 2.94325

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ER / ESTRADIOL RECEPTOR / ER-ALPHA / ESTROGEN RECEPTOR ALPHA


分子量: 28672.541 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN, RESIDUES 304-533 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ER / ESTRADIOL RECEPTOR / ER-ALPHA / ESTROGEN RECEPTOR ALPHA


分子量: 28730.576 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN, RESIDUES 304-533 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P03372

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 PQ

#3: タンパク質・ペプチド COREPRESSOR PEPTIDE


分子量: 1903.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: BT1 PEPTIDE / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 92分子

#4: 化合物 ChemComp-RAL / RALOXIFENE / ラロキシフェン


分子量: 473.583 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H27NO4S / コメント: 薬剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.1 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 0.35M AMMONIUM SULPHATE, 0.7M LITHIUM SULPHATE, 0.07M TRI-SODIUM CITRATE PH5.6, pH 5.60

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→30 Å / Num. obs: 34500 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 59.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BJ4

2bj4


解像度: 2.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 12.1 / SU ML: 0.131 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1735 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.194 32733 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.73 Å21.36 Å20 Å2
2--2.73 Å20 Å2
3----4.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3695 0 88 86 3869
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213880
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022553
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5611.9965245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.86736270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2145469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.70623.974156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.09215702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9211521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02740
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2860
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.22504
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.21837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.21935
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.293
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2230.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3370.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7141.52431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22223772
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09431661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2644.51473
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2612tight positional0.060.05
12B2612tight positional0.060.05
11A128medium positional0.650.5
12B128medium positional0.650.5
21P76medium positional0.20.5
22Q76medium positional0.20.5
21P69loose positional0.515
22Q69loose positional0.515
11A2612tight thermal0.210.5
12B2612tight thermal0.210.5
11A128medium thermal0.622
12B128medium thermal0.622
21P76medium thermal0.362
22Q76medium thermal0.362
21P69loose thermal0.7110
22Q69loose thermal0.7110
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.317 115
Rwork0.276 2409
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.70310.9712-0.85112.6532-0.62574.10960.0646-0.2096-0.05020.1631-0.2071-0.4369-0.25560.58850.1425-0.1812-0.0989-0.0227-0.19740.0664-0.1663-45.570543.13283.3047
21.3728-1.17080.77894.4881-1.76283.12550.06950.1559-0.0392-0.3318-0.2276-0.28750.4430.12980.1581-0.1033-0.08130.0559-0.26060.0139-0.2165-54.259219.18661.1008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A305 - 529
2X-RAY DIFFRACTION1P1 - 15
3X-RAY DIFFRACTION2B306 - 528
4X-RAY DIFFRACTION2Q1 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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