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万見
- PDB-2j27: The functional role of the conserved active site proline of trios... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j27
タイトルThe functional role of the conserved active site proline of triosephosphate isomerase.
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE / TIM / 2PG / LOOP7 / GLYCOSOME / TIM-BARREL / GLUCONEOGENESIS / LIPID SYNTHESIS / ATOMIC RESOLUTION / GLYCOLYSIS / PENTOSE SHUNT / POINT MUTATION / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / 2-PHOSPHO GLYCOLATE / PROTEIN ENGINEERING
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Casteleijn, M.G. / Alahuhta, M. / Groebel, K. / El-Sayed, I. / Augustyns, K. / Lambeir, A.M. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Functional Role of the Conserved Active Site Proline of Triosephosphate Isomerase.
著者: Casteleijn, M.G. / Alahuhta, M. / Groebel, K. / El-Sayed, I. / Augustyns, K. / Lambeir, A.M. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2006年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月1日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0885
ポリマ－53,6802
非ポリマー4083
水12,358686
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.810, 97.320, 112.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.724, -0.69), (0.024, -0.999, -0.025), (-0.689, -0.034, 0.724)
ベクター: 1.31264, -0.03957, 0.21347)

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26839.795 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 686 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 168 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 168 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.09 %
結晶化pH: 9.5
詳細: WELL SOLUTION: 0.1 M CHES PH 9.5, 25 % PEG 1500, 200 MM MGSO4 PROTEIN SOLUTION: 11.5 MG/ML PROTEIN, 20 MM TRIS/HCL PH 7, 100 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA, 1 MM NAN3 AND 10 MM 2PG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9023
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月2日 / 詳細: RH COATED, ZERODUR
放射モノクロメーター: FIXED EXIT DOUBLE CRYSTAL SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9023 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→25 Å / Num. obs: 164758 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 25.12
反射 シェル解像度: 1.15→1.2 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 5.29 / % possible all: 76.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5TIM

5tim


解像度: 1.15→25 Å / Num. parameters: 40486 / Num. restraintsaints: 48408 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1895 8251 5 %RANDOM
obs0.1417 -91.8 %-
all-164768 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 10 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 17876
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3760 0 23 686 4469
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0309
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.073
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.081

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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