[日本語] English
万見
- PDB-2j0w: Crystal structure of E. coli aspartokinase III in complex with as... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j0w
タイトルCrystal structure of E. coli aspartokinase III in complex with aspartate and ADP (R-state)
要素LYSINE-SENSITIVE ASPARTOKINASE 3
キーワードTRANSFERASE / FEEDBACK INHIBITION / ALLOSTERIC REGULATION / KINASE / ACT DOMAIN / ASPARTOKINASE / AMINO ACID BIOSYNTHESIS / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / ASPARTATE PATHWAY / LYSINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate kinase / aspartate kinase activity / homoserine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / phosphorylation / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine-sensitive aspartokinase 3, N-terminal catalytic domain / : / Aspartokinase, catalytic domain / Aspartokinase/Bifunctional aspartokinase/homoserine dehydrogenase, catalytic domain / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / Aspartokinase signature. / ACT domain / ACT domain ...Lysine-sensitive aspartokinase 3, N-terminal catalytic domain / : / Aspartokinase, catalytic domain / Aspartokinase/Bifunctional aspartokinase/homoserine dehydrogenase, catalytic domain / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / Aspartokinase signature. / ACT domain / ACT domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ASPARTIC ACID / Lysine-sensitive aspartokinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kotaka, M. / Ren, J. / Lockyer, M. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structures of R- and T-State Escherichia Coli Aspartokinase III: Mechanisms of the Allosteric Transition and Inhibition by Lysine.
著者: Kotaka, M. / Ren, J. / Lockyer, M. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
履歴
登録2006年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LYSINE-SENSITIVE ASPARTOKINASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2005
ポリマ－48,5791
非ポリマー6204
水1,22568
1
A: LYSINE-SENSITIVE ASPARTOKINASE 3
ヘテロ分子

A: LYSINE-SENSITIVE ASPARTOKINASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,39910
ポリマ－97,1592
非ポリマー1,2408
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_558x,-y,-z+31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.535, 213.347, 93.078
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 LYSINE-SENSITIVE ASPARTOKINASE 3 / ASPARTOKINASE III / LYSINE-SENSITIVE ASPARTOKINASE III / ASPARTATE KINASE III


分子量: 48579.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET3D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08660, aspartate kinase

-
非ポリマー , 5種, 72分子

#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.48 %
結晶化pH: 8.4
詳細: 0.2M AMMONIUM NITRATE, 0.1M TRIS, PH 8.4, 12% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 17477 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 41.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 37.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J0X

2j0x


解像度: 2.5→29.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2322172.79 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 884 5.1 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 17467 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.6069 Å2 / ksol: 0.262627 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.83 Å20 Å20 Å2
2---13.11 Å20 Å2
3---16.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3395 0 38 68 3501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.094
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.084
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.518
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 156 5.5 %
Rwork0.359 2704 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る