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万見
- PDB-2j0m: Crystal structure a two-chain complex between the FERM and kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j0m
タイトルCrystal structure a two-chain complex between the FERM and kinase domains of focal adhesion kinase.
要素(FOCAL ADHESION KINASE 1) x 2
キーワードTRANSFERASE / FOCAL ADHESION / CELL MIGRATION / PHOSPHORYLATION / FERM / KINASE / ATP-BINDING / INTEGRIN SIGNALING / NUCLEOTIDE-BINDING / TYROSINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / signal complex assembly / response to pH / angiogenesis involved in wound healing / wound healing, spreading of cells / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of anoikis / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of cell adhesion / response to muscle stretch / molecular function activator activity / actin filament organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / sarcolemma / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein binding / integrin binding / protease binding / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein ...Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-domain like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,3,4-TETRAHYDROGEN-STAUROSPORINE / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lietha, D. / Cai, X. / Li, Y. / Schaller, M.D. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for the Autoinhibition of Focal Adhesion Kinase.
著者: Lietha, D. / Cai, X. / Li, Y. / Schaller, M.D. / Eck, M.J.
履歴
登録2006年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年12月4日Group: Non-polymer description / Source and taxonomy
改定 1.32018年1月17日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOCAL ADHESION KINASE 1
B: FOCAL ADHESION KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6743
ポリマ－74,2032
非ポリマー4711
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.490, 90.600, 242.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 FOCAL ADHESION KINASE 1 / FOCAL ADHESION KINASE / FADK 1 / PP125FAK


分子量: 42444.234 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM DOMAIN, RESIDUES 31-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UNPHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: MODIFIED PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q00944, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 FOCAL ADHESION KINASE 1 / FOCAL ADHESION KINASE / FADK 1 / PP125FAK


分子量: 31758.762 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 411-686 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UNPHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: PACG2T / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q00944, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-4ST / 1,2,3,4-TETRAHYDROGEN-STAUROSPORINE / AFN941


分子量: 470.563 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H30N4O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 31-399 RESIDUES 411-686

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 16% PEG20K, 250MM NACL, 100MM TRIS PH8.5, 10MM TCEP, pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 17515 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.73 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MP8 AND 2AEH

1mp8

2aeh


解像度: 2.8→27.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 39.934 / SU ML: 0.385 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.431 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 874 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.224 16594 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→27.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4720 0 35 53 4808
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224827
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3041.9746539
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0355583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.83223.75224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.15115847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3531535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.22197
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.23269
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0640.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.411.53019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.724713
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.832182
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3344.51826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 63 -
Rwork0.301 1180 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.57552.08850.14757.66061.56886.4614-0.2004-0.55670.56260.33450.3232-1.3663-0.77061.0108-0.12280.4907-0.1815-0.08270.2412-0.0688-0.0274-36.62355.7441.452
23.2793-1.7832-1.531810.10161.61135.2902-0.15120.1164-0.6796-0.4249-0.26120.7791-0.0868-0.27750.41240.0269-0.1326-0.06140.0665-0.0093-0.2932-49.36233.93335.161
310.8552-2.3315-2.387410.33831.23386.15890.2234-0.70440.27170.6987-0.14360.3848-0.23780.2673-0.07990.42490.0108-0.0430.1647-0.0516-0.3203-57.9562.88751.045
44.89784.46780.28415.09620.36878.99470.6487-0.9807-0.00661.1679-0.61110.3698-0.5329-0.1654-0.03760.086-0.2065-0.00380.09730.0046-0.4072-11.52847.91615.451
55.38222.3462-1.51233.3524-1.11953.65350.201-0.1858-0.13160.1298-0.28720.04450.0878-0.14910.0861-0.1185-0.1067-0.0537-0.2146-0.0131-0.5037-23.60524.07110.851
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2A128 - 253
3X-RAY DIFFRACTION3A254 - 359
4X-RAY DIFFRACTION4B414 - 503
5X-RAY DIFFRACTION5B504 - 686

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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